Regulación de la ATPasa soluble mitocondrial por aniones

LODEYRO, A. F; POLETTI, A.; ROVERI, O. A.

Viña del Mar, CHILE

Congreso; Reunión Iberoamericana de Bioquímica, Biología Molecular y Biología Celular; 2000

Soc. de Bioquímica y Biología Molecular de Chile, Soc. de Biol. Cel. de Chile, S.A.I.B. y Soc. Española de Bioquímica y Biol. Molecular

REGULACION DE LA ATPasa SOLUBLE MITOCONDRIAL (F1) POR ANIONES (Anion regulation of the mitochondrial F1-ATPase) Bicarbonato activa la hidrólisis e inhibe la síntesis de ATP catalizadas por la ATPasa mitocondrial. Recientemente hemos postulado que el anión actúa a nivel de un sitio no catalítico de unión de nucleótidos el cual debería estar ocupado por ADP en el ciclo catalítico correspondiente a la síntesis de ATP y libre u ocupado por ATP en la reacción inversa (hidrólisis de ATP). Ha sido postulado que sulfato, anión que inhibe la hidrólisis de ATP, ejercería su acción uniéndose al mismo sitio. Aquí informamos resultados obtenidos al realizar un estudio cinético del efecto de sulfato sobre la hidrólisis de ATP catalizada por F1, como una primera etapa de un estudio comparativo del efecto de ambos aniones orientado a determinar el mecanismo y sitio de acción de los mismos.             La inhibición por sulfato sigue una compleja dependencia con la [ATP]. A bajas [ATP] sulfato se comporta como anión competitivo parcial. La inhibición disminuye hasta 10 - 20 mM ATP, concentración a partir de la cual comienza a aumentar. A altas [ATP] la inhibición es también competitiva parcial, pero la inhibición no aumenta de manera hiperbólica con la [SO4=], lo cual podría ser explicado postulando la existencia de más de un sitio de unión para sulfato.