Sobre la interacción de cationes divalentes con la ADP-glucosa pirofosforilasa

ANABELLA LODEYRO; M. CLAUDIA RIVERO; ALBERTO A. IGLESIAS

Iguazú, ARGENTINA

Congreso; XXX Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación en Bioquímica y Biología Molecular; 1994

Sociedad Argentina de Investigación en Bioquímica y Biología Molecular

SOBRE LA INTERACCION DE CATIONES DIVALENTES CON LA ADP-GLUCOSA PIROFOSFORILASA. La ADPglucosa pirofosforilasa cataliza la reacción: GlclP + ATP«ADPGlc + PPi, requiriendo de un catión divalente (fisiológicamente el Mg2+) Como cofactor esencial. La verdadera función de catión en la catálisis no ha sido establecida. La enzima produce in vivo ADPGlc, interviniendo así en el paso regulatorio para la síntesis de almidón y glucógeno en plantas y bacterias, respectivamente. Se realizaron estudios sobre el efecto de cationes divalentes sobre la enzima recombinante de Anabaena PCC 7129. Los resultados muestran que Sr2+, Ni2+, Cd2+, Co2+  y Mn2+, pueden reemplazar al Mg2+. Como cofactor, mientras que los cationes Cu2+,Ba2+,Zn2+ y Ca2+ no fueron efectivos para la catálisis. Los valores de Km calculados indican que la afinidad de la pirofosforilasa para la unión de cationes divalentes sigue el siguiente orden: Cd2+ > Mn2+ > Mg2+ > Co2+ > Ni2+. Por otra parte, la máxima actividad catalítica se alcanzó sólo con los cationes Mg2+ y Mn2+ mientras que con Co2+, Cd2+ y Ni2+ las Vmax obtenidas fueron 0,75; 0,60 y 0,25 veces la Vmax alcanzada con Mg2+ o Mn2+. Los diferentes cationes no afectaron significativarnente las cinéticas de saturación para los sustratos ADPGlc y PPi. Los resultados sugieren que los diferentes cationes, especialmente Mn2+, podrían tener importancia interviniendo como cofactores de la pirofosforilasa in vivo. Los estudios indican que ciertos cationes, como el Mn2+ y el Co2+, pueden resultar útiles para realizar estudios estructurales de la enzima a través de técnicas espectroscópicas.