Proteínas lácteas utilizadas como vehículo de vitamina B9

CORFIELD R.; MARTÍNEZ ,KARINA D.; SCHEBORC; PÉREZ O

Córdoba

Congreso; VII Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de Alimentos (CICYTAC 2018); 2018

VII Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de Alimentos (CICYTAC 2018), Córdoba, noviembre 2018

El  lactosuero es un subproducto muy  rico en proteínas globulares de  tamaños menores a 10nm, que  tienen capacidad de unirse e  interactuar con diferentes moléculas. Teniendo en cuenta estas propiedades, el objetivo de este trabajo fue generar micro-encapsulados a partir del acomplejamiento de la vitamina B9 con proteínas de lactosuero. Se trabajó con sistemas conteniendo vitamina B9 (AF) y proteínas: β-lactoglobulina (BLG) y aislados de proteínas de lactosuero (WPI). Los  complejos  se  prepararon  a  partir  de  soluciones  acuosas  (0,00625%; 0,0125% y 0,01825% p/p) de cada componente a pH 7, que se mezclaron en cantidades iguales y se llevaron a pH 3 con ác. cítrico. Se analizó la cinética de agregación evaluando el incremento de absorbancia a 600nm en el tiempo. Con un  analizador  Zetasizer  Nano-Zs  se  obtuvieron  los  diámetros  hidrodinámicos (DH)  y  el  potencial  ƺ  de  los  sistemas.  Finalmente,  se  evaluó  la  capacidad antioxidante (AA, método ABTS). Los resultados de las cinéticas de agregación mostraron que ambos sistemas alcanzaron el equilibrio en  tiempos menores a los  10  minutos.  Con  respecto  a  los  DH,  se  observó  que  el  AF  modificó  las proteínas generando complejos de mayor tamaño. La distribución en volumen de BLG  fue  monomodal,  dando  valores  menores  a  10nm.  Contrariamente,  los complejos  BLG-AF  mostraron  polidispersidad  y  adquirieron  valores  más elevados  que  la  referencia,  llegando  alcanzar  un  pico  de  4501nm  en  la concentración más alta. En cuanto a  los sistemas de WPI, al  tratarse de una mezcla  proteica,  los  sistemas  sin  AF  mostraron  distribuciones  bimodales, encontrándose los picos entre 17 y 692nm. En el mismo sentido que BLG-AF, se observó que los sistemas de WPI-AF desplazaron las distribuciones de tamaño hacia  valores  más  altos,  exhibiendo  un  pico máx.  de  5582nm  con  la mayor concentración de AF. Se comprobó la formación de complejos proteína-AF, dado a que AF presentó tamaños de partícula mucho menores al de la proteína sola. Con respecto al potencial ƺ, los sistemas presentaron valores más bajos que las referencias,  siendo  en  ambos  casos  la  concentración  0,0125%  la  que mayor diferencia obtuvo. Los resultados de AA mostraron que el AF aporta entre 0,0145 y 0,0041 mg ácido gálico/ml  (en el  rango de concentraciones estudiado)  y no presenta  diferencias  significativas  en  los  complejos.  Estos  resultados demuestran que existen interacciones entre las proteínas de lactosuero y el AF lo  que  evidenciaría  la  encapsulación  de  esta  vitamina.  El  estudio  con WPI permitió  observar  que  la micro-encapsulación  puede  generarse  con  aislados proteicos, presentándose como una opción más económica  frente al uso de  la proteína pura.  Ambos sistemas se muestran con gran potencialidad para el uso en productos alimenticios y/o farmacéuticos.