INVESTIGADORES
SALGADO Pablo Rodrigo
congresos y reuniones científicas
Título:
Influencia de la estructura proteica sobre la funcionalidad de películas comestibles en base a proteínas de soja
Autor/es:
SALGADO, P. R.; DENAVI, G. A.; AÑÓN, M. C.; MAURI, A. N.
Lugar:
Buenos Aires
Reunión:
Jornada; VI Jornadas Internacionales de Proteínas y Coloides Alimentarios - JIPCA VI; 2011
Resumen:
En este trabajo se estudió la formación y
caracterización de películas proteicas de soja utilizando dos tipos de aislados
proteicos, uno comercial (CSPI, Supro
500E, The Solae Company) cuyas proteínas se encuentran totalmente
desnaturalizadas, y otro nativo (LSPI)
obtenido en el laboratorio a partir de
harina de soja desgrasada, por solubilización a pH 9, precipitación
isoeléctrica a pH 4.5, redisolución y liofilización; con el fin de analizar el
efecto que causa la estructura proteica al inicio de la producción sobre las
propiedades de los materiales resultantes, incluyendo su posible activación.
Las
películas se obtuvieron por casting
a partir de dispersiones acuosas de los aislados proteicos (5%p/p) y glicerol
(2,5%p/p, utilizado como plastificante) a pH 10,5. Dichas dispersiones se
moldearon, se secaron 3 h a 60°C
y se acondicionaron 48 h a 20°C
y 58%HR previo a su caracterización. Con el fin de analizar su posible
activación con propiedades antioxidantes, se formaron películas proteicas con
el agregado de ácido ascórbico (AA) 25 mM.
Las proteínas de LSPI, que mantienen su estructura nativa, presentaron mayor
solubilidad proteica en agua y menor hidrofobicidad superficial que las de CSPI (S=97% vs. 40% y Ho=49 vs. 75 UA.ml/mg respectivamente), que se
encuentran totalmente desnaturalizadas y con mayor grado de agregación proteica
debido al tratamiento sufrido durante su obtención industrial. Si bien ambos
aislados están constituidos por las mismas fracciones proteicas (β-conglicinina
y glicinina), las diferencias mencionadas se manifestaron en el comportamiento
reológico de las dispersiones filmogénicas. Las dispersiones de LSPI presentaron comportamiento
dilatante independiente del tiempo, mientras que las de CSPI que exhibieron comportamiento pseudoplástico con tixotropía y mostraron
mayores viscosidades aparentes en todo
el rango de gradiente de velocidad de corte. Las películas obtenidas con ambos
aislados proteicos no presentaron diferencias significativas en sus contenidos
acuosos (~ 15%), espesores (~ 55µm), WVP (~ 1,5*10-10g/Pa.m.s) y Tg
(~ -42°C, determinada por DSC), pero sí en sus propiedades mecánicas (evaluadas
en ensayos de tracción). Las películas de CSPI
-estabilizadas mayoritariamente por uniones disulfuro- mostraron mayores resistencia
y elongación a la rotura que las de LSPI
-estabilizadas en mayor medida por
interacciones hidrofóbicas y puentes de hidrógeno- (σ=2,1 MPa vs. 0,8 MPa y ε=177,3%
vs. 113,1% respectivamente). Por otra parte, si bien la incorporación de ácido
ascórbico a la formulaciones aumentó significativamente (~ 10 veces) la
actividad antioxidante de las películas (según su capacidad de capturar al
radical ABTS+), las de LSPI
presentaron mayor capacidad antioxidante que las de CSPI (29 vs. 23 mg AA/g película). Es evidente que el menor grado
de entrecruzamiento de la película de LSPI,
favorece la liberación del principio activo.
Estos resultados muestran la importancia determinante de la conformación
proteica en el procesamiento y en la funcionalidad de los materiales
resultantes.