Cosolutos estabilizadores de enzimas. ¿Inducen cambios conformacionales en la macromolécula?

BELLUZO, M. S.; PICÓ, G.A.

Rosario, Argentina

Simposio; SAPROBIO Primer Simposio Argentino de Procesos Biotecnológicos; 2010

Un capítulo importante de las operaciones unitarias es la estabilización de macromoléculas. Desde el punto de vista industrial este es un interesante problema, ya que la mayoría de las enzimas se venden en solución acuosa, por lo que deben ser estabilizadas desde el punto de vista termodinámico cinético, de manera de prolongar su actividad biológica en el tiempo y poder así ser guardadas y transportadas. Una forma de lograr esto es mediante la adición de un soluto, sustancia que generalmente es muy soluble en agua y puede, entre otros, ser un monosacárido, disacárido o polisacárido. Independiente de su naturaleza química, el mecanismo molecular mediante el cual actúan estos estabilizadores es por exclusión del dominio de la macromolécula. Esta exclusión favorece el proceso de hidratación de la proteína aumentando su estabilidad termodinámica.El objetivo de este trabajo fue estudiar el mecanismo mediante el cual solutos empleados como estabilizadores de enzimas actúan sobre la estructura secundaria y terciaria de la macromolécula. Para lograr esto se analizó el efecto de solutos como betaína, manitol y sacarosa sobre la estabilidad termodinámica térmica de la catalasa.