LA ORGANIZACIÓN SUPRAMOLECULAR DE FOSFOLÍPIDOS Y LA HIDRÓLISIS CATALIZADA POR FOSFOLIPASA A2 DE SOJA (Glycine max)

MADOERY RICARDO; MINCHIOTTI MARIANA; MARIA E MARIANI; AGUIRRE VICTORIA; CORONEL CARLOS

Huerta Grande ( Cba)

Workshop; XVII Jornadas Científicas de la Sociedad de Biología de Có; 2009

Sociedad de Biología de Córdoba

Las fosfolipasas secretorias (sPLA2) presentan diferencias en lamicrosuperficie de reconocimiento interfacial. sPLA2 de soja(Glycine max) resultó inactiva hacia micelas fosfolípido-Tritón X-100,pero mostró elevada actividad hacia vesículas multilaminares yfosfolípido estructurado como micela invertida. El objetivo fueestudiar el potencial catalítico interfacial de sPLA2 Glycine max conhincapié en la organización supramolecular del sustrato. La enzimaresultó inactiva contra sustrato micelar de fosfatidilcolina (FC, 5 %p/v) en etanol-agua 9:1. Ensayos en fase Hexagonal 1 con FC (50 %p/p) en etanol-agua 1:1 a 45 ºC, llevaron a un grado de hidrólisis 8,6 ±0,4 % (Liso-FC 5,7 % p/p). En ensayos con FC en fase laminar (agua52 % p/p), se obtuvo un grado de hidrólisis 2,9 ± 0,2 %, (Liso-FC 2,0% p/p). El aumento de la concentración de sustrato disponible y ladesolvatación de la interfase lípido-agua, que permite la formación delcomplejo PLA2-fosfolípido, explican el fenómeno de activacióninterfacial PLA2. En el caso particular de sPLA2 soja, se interpretaque el grado de hidrólisis obtenido en el experimento Hexagonal 1 serelaciona con una mayor disponibilidad superficial del fosfolípidobajo la forma de estructura micelar cilídrica y con un efecto adicionaldel etanol, actuando como agente desolvatador de la interfase.