In Vitro Trypanosoma cruzi infection in human placenta: phospholipases and neurimidase affect the enzyme activity of placental alkaline phosphatase and its receptivity to IgG

LIN S; SARTORI MJ; MEZZANO L; REPOSSI G; SP DE FABRO

Villa Gral. Belgrano, Córdoba.

Jornada; - XIV Jornadas Científicas de la Sociedad de Biología de Córdoba. Villa Gral. Belgrano, Córdoba. 7-9 de Agosto de 2003.; 2003

Sociedad de Biología de Córdoba

INFECCIÓN DE TRYPANOSOMA CRUZI EN PLACENTAS HUMANASIN VITRO: FOSFOLIPASAS Y NEURAMINIDASA AFECTAN LAACTIVIDAD ENZIMÁTICA DE FOSFATASA ALCALINAPLACENTARIA Y SU RECEPTIVIDAD A IGG.Lin S., Sartori M.J., Mezzano L., Repossi G., Parisi de Fabro S. IIa. Cát BiolCelular, Hist y Embr. Fac Cs Méd. UNC. Córdoba. slin@cmefcm.uncor.eduResumenLa fosfatasa alcalina placentaria (FAP) se encuentra alterada en embarazadaschagásicas. Esta glicoproteína de la superficie del sinciciotrofoblasto ancladapor glicosil-fosfatidil-inositol (GPI) contiene varios residuos de ácido siálico ensu estructura. T. cruzi expresa actividad transsialidasa-neuraminidasa quepodría desializarla y actividades fosfolipasas C y A2 que podrían afectar suanclaje por GPI. Se estudiaron los efectos de las fosfolipasas A2, C, laneuraminidasa y los tripomastigotes de T. cruzi sobre la actividad enzimáticade la FAP y su capacidad de unión a IgG en cultivos de vellosidadesplacentarias e interacciones directas de FAP purificada con los factores paracomprobar si el parásito podría alterar las funciones de la FAP mediantefosfolipasas o neuraminidasa. La actividad enzimática de FAP fue determinadapor métodos bioquímicos, histoquímicos y zimogramas. Se detectóinmunocitoquímicamente la FAP y se realizaron ensayos de unión a IgG invitro. Se compararon los resultados con valores obtenidos en placentas deembarazadas chagásicas. La fosfolipasa A2 inhibe la actividad enzimática desdesu interacción directa con la FAP. La neuraminidasa no afecta la actividadenzimática de la FAP. La fosfolipasa C escinde la FAP de la superficieplacentaria en forma de enzima activa. La unión a la IgG de la FAP purificadaes incrementada por la interacción con tripomastigotes. La actividad enzimáticade la FAP disminuye después de su unión con IgG. Los factores consideradospueden afectar la FAP por diferentes vías: la interacción directa con fosfolipasaA2 puede disminuir la actividad enzimática. La fosfolipasa C puede liberar laFAP a la circulación materna aunque ésta permanecería activa. Además lainteracción con el parásito favorece la unión de la FAP con IgG, lo que a la vezdisminuiría su actividad enzimática.