ESPECTROSCOPIA VIBRACIONAL DE METALOPROTEINAS

MURGIDA, D.H.

Buenos Aires

Workshop; 3° Workshop Argentino de Química Bioinorgánica; 2008

Las espectroscopias vibracionales de absorción infrarroja (IR) y dispersión Raman constituyen herramientas complementarias que permiten obtener información estructural y dinámica de macromoléculas, en particular de metaloproteínas. Los espectros IR carecen de selectividad intramolecular, aunque están dominados por los modos de amida y permiten por lo tanto obtener información sobre la estructura secundaria de la proteína. En contraste, la espectroscopia Raman resonante (RR) permite monitorear de forma selectiva diferentes cromóforos de la macromolécula, p. ej. centros metálicos o residuos aromáticos. Ambas técnicas pueden operarse en forma resuelta en el tiempo en un amplio rango dinámico desde los femtosegundos a los segundos. Por otra parte, la alta sensibilidad que provee el efecto de intensificación de superficies permite el estudio espectroelectroquímico de proteínas redox inmobilizadas sobre electrodos biocompatibles nanoestructurados tanto con detección Raman (SERR) como IR (SEIRA). Estos métodos permiten monitorear simultáneamente y en tiempo real aspectos estructurales, cinética de transferencia electrónica y la dinámica proteica en complejos biomiméticos.