EFECTO DE LA PRESENCIA DE TRIPTÓFANO EN LA GENERACIÓN FOTOINDUCIDA DE DÍMEROS DE TIROSINA

AGUDELO RESTREPO, MARIANA; REID, LARA O.; NEYRA RECKY, JAEL R.; DANTOLA, MARIA LAURA; THOMAS, ANDRÉS H.

MODALIDAD VIRTUAL

Congreso; XXII Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2021

Asociación Argentina de Investigación Fisicoquímica

Las modificaciones químicas o estructurales que sufren las proteínas son utilizadascomo marcadores de diferentes procesos relacionados con el envejecimiento, el estrésy patogénesis.[1] Las alteraciones que sufren estas biomoléculas tienen lugarprincipalmente en los residuos de cisteína, metionina, triptófano (Trp), tirosina (Tyr) ehistidina. Se ha reportado que el cross-linking en las proteínas puede ser mediado pordímeros de Tyr (Tyr2), los cuales pueden ser generados por diferentes mecanismos,entre ellos, los procesos fotosensibilizados. La fotosensibilización es un fenómeno enel cual se produce una alteración química en una sustancia (sustrato o moléculablanco), como resultado de la absorción inicial de radiación electromagnética por otraespecie química (fotosensibilizador).Las pterinas, son compuestos orgánicos heterocíclicos que cumplen diferentesfunciones biológicas. Se ha encontrado que estas moléculas, bajo radiación UV-A, soncapaces de oxidar los residuos de Trp de las proteínas e inducir el cross-linking de lasmismas mediadas por la formación de Tyr2.[2,3] Si bien el daño fotosensibilizado aestos residuos de aminoácidos ha sido ampliamente estudiado, poco se conoce si lapresencia de Trp afecta la fotooxidación de Tyr. Teniendo en cuenta esto último, elprincipal objetivo de este trabajo ha sido estudiar el efecto de la presencia de Trp en laformación de Tyr2. Para esto soluciones acuosas ácidas de Tyr y pterina (Ptr, derivadopterínico no sustituido) fueron expuestas a radiación UV-A (λexc = 350nm) durantediferentes períodos de tiempo en ausencia y presencia de diferentes concentracionesde Trp. Estos estudios se realizaron con los aminoácidos libres y formando parte depéptidos. La reacción fotoquímica fue analizada mediante espectrofotometría UVvisible, fluorescencia estacionaria, fotólisis de destello láser y cromatografía líquida dealta resolución.Los resultados obtenidos indican que Trp puede favorecer o evitar la formación de Tyr2dependiendo de su concentración, y de si los aminoácidos están libres o formandoparte de un péptido.Referencias[1 ] K. Davies, J. Biol. Chem.,1987, 262, 9895.[2] L. O. Reid, et. al., Biochemistry, 2016, 55(34), 4777.[3] M.L. Dántola, et. al,Pteridines, 2017, 28(Issue 3-4), 105.