Estudio computacional de la interacción entre proteínas de suero lácteo una cadena de poli electrolito débil.

BOERIS, VALERIA; PAOLA B. TORRES; CLAUDIO F. NARAMBUENA; QUIROGA, EVELINA

Cordoba

Congreso; VII Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de Alimentos (CICYTAC 2018); 2018

Ministerio de Ciencia y Tecnología de la Provincia de Cordoba.

La beta-lactoglobulina (BLG) es la principal proteína del suero lácteo, se destaca por su elevado valor nutricional. Nuestro objetivo es purificar la BLG mediante métodos sencillos, rápidos y económicos para su aplicación a escala industrial. Se puede obtener concentrados de la BLG mediante la formación de un complejo con un polielectrólito (PE). Estos complejos en ciertas condiciones son insolubles y fácilmente separables. En el presente trabajo estudiamos a nivel molecular la interacción entre una molécula de BLG y una cadena de polielectrólito acido débil. La metodología utilizada consiste en modelar la proteína con un modelo de grano grueso utilizando un número mínimo de parámetros que permiten representar la esencia fisicoquímica del proceso. Además, se llevan a cabo simulación por el método de Monte Carlo. El aguafue modelada en términos de un continuo dieléctrico. Nos enfocamos en las interacciones electrostáticas involucradas en la formación del complejo BLGPE. Se analizaron las cargas de la proteína como una función del pH de la solución. También, estudio el grado de disociación y densidad de carga lineal de un polielectrólito débil aislado como una función del pH. En el modelo de PE se evaluaron tres distancias de equilibrio l0 0.25nm, 0.50nm y 0.75nm; y dos valores de pKa: 1.0 y 3.5. Se encontró que el comportamiento del polielectrólito aislado es independiente de su valor de pKa, para ambos valores de pKa la curva de disociación fue la misma. La interacción entre proteína-PE fue cuantificada por un criterio estructural para medir la adsorción del PE en la superficie de la proteína. Se cuantifican la cantidad de pares iónicos(monómero cargado y residuo cargado). Los resultados mostraron que la interacción entre BLG-PE se veía favorecida a valores de pH inferiores al punto isoeléctrico de la proteína (4.8). La adsorción del PE con pKa=1.0 mostro tendencias similares a la adsorción de un poli electrolito fuerte, alcanzando un máximo de ~10. Sin embargo, cuando la proteína interactúa con un PE con pKa=3.5 se observó un pico en la adsorción, aunque con un máximo inferior al caso anterior, siendo este ~5. Este pico en la interacción puede ser explicado analizando la carga de la proteína y el grado de disociación del PE. EL rango de interacción entre proteína-PE es a 1