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Uno de los grupos de enzimas más importantes en el metabolismo de esteroides son las óxido-reductasas (por ej.: citocromos P450) y por ello el diseño de moléculas que modulen selectivamente su actividad se ha convertido en un activo campo de investigación. La enzima 17α-idroxilasa /17,20-liasa (CYP17) participa en la biotransformación de hormonas esteroidales. Su inhibición es un objetivo en la búsqueda de nuevos tratamientos contra ciertos tipos de cáncer. Si bien existen en estudio clínico compuestos esteroidales con actividad inhibitoria de CYP17, frecuentemente éstos presentan efectos secundarios atribuibles a su propia estructura. Es un desafío importante entonces, el diseño y la síntesis de nuevos inhibidores con estructura no-esteroidal. Resultados obtenidos en investigaciones previas de nuestro grupo señalan a las 5-2-oxopiperazinas 1,4-disustituidas como capaces de actuar como miméticos esteroidales inhibidores de CYP17. En el presente trabajo y con el objetivo de optimizar la actividad biológica encontrada se sintetizaron nuevos compuestos de estructura general 1 utilizando una reacción multicomponente (RMC) de Ugi como una de las etapas clave y se realizaron los ensayos de evaluación de la bioactividad. Así aprovechando la versatilidad de esta RMC en la construcción de bibliotecas de compuestos se introdujeron diferentes grupos R1, variando su flexibilidad y longitud, y grupos R2 coordinantes, según las estructuras generales 2 y 3, buscando potenciar la interacción con la enzima. De esta manera, diferentes anilinas p-sustituidas se transformaron en los isonitrilos correspondientes, que luego de dos o tres pasos de reacción generaron los compuestos finales. Estos incluyen una RMC de Ugi, una ciclación en medio ácido y un acoplamiento de Suzuki.