Sistema de SUMOylación en Trypanosoma cruzi.

BAYONA JC; ALVAREZ VE; CAZZULO JJ

Chascomús, Buenos Aires, Argentina.

Otro; XXII Reunión Científica Anual de la Sociedad Argentina de Protozoología (SAP 2007).; 2007

Sociedad Argentina de Protozoología.

La sumoilación es un sistema de modificación post-traduccional de tipo covalente y reversible que involucra la unión de una pequeña proteína, denominada Small Ubiquitin-like MOdifier (SUMO), a otras proteínas celulares. La proteína SUMO se expresa como un precursor que debe ser procesado a su forma madura, mediante el clivado proteolítico por acción una proteasa específica que libera un oligopéptido del extremo C-terminal luego de un motivo diglicina conservado. Luego es activado por una enzima activadora E1 que la transfiere a la enzima conjugadora E2, finalmente se une covalentemente a una lisina de la proteína blanco. La desumoilación esta a cargo de la misma proteasa que además presenta una actividad isopeptidasa. Se realizó una búsqueda bioinformática para encontrar homólogos a las proteínas que componen el sistema de SUMOylación en Trypanosoma cruzi clon CL Brener. El análisis in silico sugirió que todos los componentes necesarios del sistema estarían conservados en T. cruzi y que por lo tanto esta vía podría ser funcional en el parásito. A continuación hemos demostrado que el sistema es funcional en los cuatro estadios de Trypanosoma cruzi. La proteína SUMO se expresa en su forma libre y además se observa la forma conjugada a las proteínas blanco que resulta en un patrón de sumoilación característico. Se demostró in vivo que la forma madura es capaz de conjugarse a las proteínas blanco y que la mayoría de éstas tienen una localización subcelular nuclear.