INVESTIGADORES
TOUZ Maria Carolina
congresos y reuniones científicas
Título:
El péptido antimicrobiano LFcin produce cambios en la morfología y estrés celular en el parasito Giardia lamblia.
Autor/es:
FRONTERA L; LANFREDI-RANGEL, A; TOUZ MC
Lugar:
La Falda. Córdoba
Reunión:
Jornada; XXI Jornadas Científicas Sociedad de Biología de Córdoba.; 2017
Institución organizadora:
Sociedad de Biología de Córdoba
Resumen:
Lactoferrina (LF) es una glicoproteína globular perteneciente a la familia de las transferrinas. Esta proteína es considerada una importante molécula antimicrobiana y ha demostrado ser efectiva en el tratamiento contra la giardiasis, una enfermedad intestinal producida por el protozoario parásito Giardia lamblia. Aunque los mecanismos por los cuales LF ejerce su actividad sobre éste parasito no son conocidos, se sabe que la actividad antimicrobiana reside en el lóbulo N-terminal de la proteína, cuyo clivaje por medio de pepsina produce péptidos antimicrobianos (AMPs), entre ellos lactoferricina (LFcin). En éste trabajo, nosotros analizamos la participación de la maquinaria endocítica de G. lamblia en la internalización de Lfcin y sus efectos en la homeostasis celular. Para tal fin, desarrollamos herramientas que incluyen expresión de cepas dominante negativo, cepas knock-down, uso de anticuerpos específicos, microscopia in vivo, microscopia confocal y electrónica. Nuestros resultados mostraron que el péptido es internalizado por endocitosis mediada por receptor y produce cambios morfológicos en las vacuolas lisosomales periféricas, alterando su contenido y acidificación, provocando estrés y disparando mecanismos de diferenciación celular. Estos resultados contribuyen a dilucidar los mecanismos moleculares por los cuales Lfcin actúa como molécula antigiardicida.