INVESTIGADORES
STRUMIA Miriam Cristina
congresos y reuniones científicas
Título:
Estudio de adsorción de albúmina sobre soportes polim´ricos derivatizados con alquildiaminas
Autor/es:
NATALIA GONZALEZ; JULIETA PAEZ; CESAR GOMEZ; MIRIAM STRUMIA
Lugar:
Los Cocos. Córdoba
Reunión:
Simposio; III Simposio Argentino-Chileno sobre polímeros; 2005
Resumen:
Los experimentos de adsorción de BSA sobre matrices macroporosas [poli(EGDMA-co-HEMA)] demostraron que la cantidad de agente entrecruzante y la velocidad de agitación tienen influencias significantes en el área de superficie específica y en el volumen de poro (demostrado por estudios de porosimetría de intrusión de mercurio) por lo que afectan la capacidad de retención de un sustrato a la matriz, que utiliza en este caso alquil diaminas como “ligando”. Al analizar el efecto que posee la variación del porcentaje del agente entrecruzante (EGDMA) al sintetizar los soportes en la adsorción de BSA, se encontró en que la red sintetizada con 33% de EGDMA a 450 rpm presentó mayor retención, esta red posee en comparación con los demás, un mayor volumen de poro y una mayor área de superficie específica, facilitando así la difusión de la proteína y maximizando la capacidad de retención de la red. Por otra parte, al analizar el efecto que tiene la variación de la velocidad de agitación al sintetizar los soportes en la adsorción de BSA se encontró, que la red sintetizada con 25% de EGDMA a 750 rpm presentó mayor retención, en este caso el volumen de poro y el área de superficie específica poseen tendencias no coincidentes, demostrándose de este modo que el volumen de poro es el factor determinante en la captación de la proteína y el mismo comienza a ser eficiente cuando su valor supera 1,4 mL/g. Al analizar el efecto de la composición química de la matriz en la  retención  se encontró la siguiente tendencia respecto a mg de BSA adsorbida por gramo de polímero de R-Ech-HMDA> R-BDGE-EDA> R-BDGE-HMDA = R-Ech-EDA, advirtiéndose así la importancia de conocer la longitud apropiada del brazo espaciador para un determinado sistema, lo cual favoreció la unión de la proteína con el grupo –NH3+, en donde se observó que valores intermedios del espaciador y ligando favorecen la interacción.