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La reacción de adición aldólica es uno de los métodos más poderosos para la formación de enlaces C-C1. Las aldolasas constituyen una herramienta importante para este tipo de reacciones debido a que pueden conducir las mismas en medios acuosos con buenos rendimientos y elevada estereoselectividad. Estas enzimas se pueden clasificar en cuatro tipos según el sustrato que utilicen como nucleófilo. En particular, 2-desoxirrribosa-5-fosfato aldolasa (DERA; EC 4.1.2.4), es la única aldolasa dependiente de acetaldehído como dador nucleofílico2. La función natural de DERA es catalizar la adición aldólica reversible entre acetaldehído y gliceraldehido-3-fosfato (G3P) como aceptor electrofílico, para formar desoxirribosa-5-fosfato (DR5P) (Esquema). Una de las desventajas de esta enzima radica en su inestabilidad frente a concentraciones elevadas de acetaldehído, necesarias para desplazar el equilibrio hacia la dirección sintética.En trabajos previos, se ha seleccionado una bacteria (Pectobacterium atrosepticum) con actividad aldolasa capaz de catalizar adiciones aldólicas en presencia de concentraciones altas de acetaldehído3. Dicha enzima se sobreexpresó en Escherichia coli, empleándose como biocatalizadores las células enteras y el extracto libre de células (CFE), y se comparó su actividad en la síntesis de DR5P respecto de la bacteria wild type (WT). Los resultados mostraron una correlación con lo esperado: en las reacciones con la bacteria recombinante (célula entera y CFE) se observó aparición de producto a 30 minutos de reacción, mientras que en el caso de la bacteria WT, se vio formación de producto a partir de los 90 minutos. Además, los rendimientos obtenidos fueron 45% (bacteria sobreexpresada) y 10% (bacteria WT). Por otro lado, en todas estas reacciones se observó la formación de un compuesto secundario producto de la adición aldólica de acetaldehído como único sustrato.

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