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2-Desoxi-D-ribosa5-fosfato aldolasa (DERA) cataliza la formación reversible de 2-desoxirribosa 5-fosfato a partir de D-gliceraldehído 3-fosfato y acetaldehído. Además, esta enzima puede usar acetaldehído como único sustrato, lo que da como resultado una reacción aldólica en tándem que produce 2,4,6-tridesoxi-D-eritro-hexapiranosa, que se cicla espontáneamente. Esta reacción es muy útil para la síntesis de la cadena lateral quiral, responsable de la actividad biológica, de fármacos tipo estatinas, utilizados para disminuir el nivel de colesterol en sangre. Una de las ventajas más prometedoras de DERA y su alta estereoselectividad es la incorporación de los dos centros quirales característicos de dicha cadena lateral en un solo paso. Las síntesis de estatinas descriptas en bibliografía que involucran a DERA en la producción de la cadena lateral activa, introducen un grupo suficientemente reactivo para su posterior unión a un heterociclo mediante diversas metodologías químicas complejas. Hasta el momento no existen reportes de estatinas conteniendo bases nucleosídicas como heterociclo, aun sabiendo que Eritadenina, un nucleósido acíclico cuya cadena lineal posee similitudes estructurales con las cadenas laterales de las estatinas, posee efectos anticolesterolémicos. Además, hasta donde alcanza nuestro conocimiento, no existen estrategias en las cuales el aldehído aceptor de DERA ya contenga el heterociclo, y la cadena lateral se construya a partir del mismo. Es por ello que se planteó estudiar la aceptación como sustratos electrofílicos a derivados aldehídicos de bases nitrogenadas, utilizando dos variantes de DERA seleccionadas en nuestro (EscherichiacoliBL21 DE3 PaDERA C49M C-His y EscherichiacoliBL21 DE3 LbDERA C42M E78K C-His) como biocatalizadores. Los productos obtenidos fueron analizados por HPLC-EM y caracterizados por RMN

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