INVESTIGADORES
LEON Alberto Edel
congresos y reuniones científicas
Título:
Estudio de las propiedades térmicas de proteínas de maní mediante calorimetría diferencial de barrido (DSC)
Autor/es:
COLOMBO, A.; RIBOTTA, P. D.; LEÓN, A. E.
Lugar:
Córdoba, Argentina
Reunión:
Congreso; III Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos. Ministerio de Ciencia y Tecnología; 2009
Institución organizadora:
Ministerio de Ciencia y Tecnología
Resumen:
La adición de proteínas de maní como suplemento
proteico permite aliviar problemas de mala nutrición y, al mismo tiempo,
mejorar los atributos sensoriales de los alimentos. El conocimiento de las
propiedades térmicas de las proteínas es fundamental en la elaboración de
alimentos. Sin embargo, su estudio en proteínas de maní ha sido limitado. Por
lo tanto, el objetivo de este trabajo fue analizar el comportamiento térmico de
las proteínas de maní mediante DSC, examinando la influencia de distintos
compuestos sobre la desnaturalización térmica. Se preparó aislado proteico de
maní (APM) a partir de harina de maní deslipidizada y se estudiaron sus
propiedades térmicas con un calorímetro. APM mostró dos endotermas que corresponden a las fracciones proteicas de
conaraquinas (temperatura de desnaturalización (Td) aproximadamente
91 °C) y
araquinas (Td aproximadamente 102 °C). Se analizó la cinética de
desnaturalización de APM, obteniéndose energías de activación (Ea)
de 57,31 kcal/mol y 98,91 kcal/mol para conaraquinas y araquinas,
respectivamente. Se estudió la influencia del contenido de agua sobre la
desnaturalización y se obtuvo, para cada una de las fracciones proteicas, un
nivel crítico de agua por debajo del cual la relación entre Td y el contenido de agua fue inversa. Se analizó la influencia
de urea, observándose para ambas fracciones una disminución de la entalpía de
desnaturalización (DH) con el aumento de la concentración de urea.
La urea afecta la estructura de puentes hidrógenos con el agua e interacciona
con los residuos menos polares y con el esqueleto de las proteínas, causando
una disminución de la estabilidad térmica. El dodecil sulfato de sodio (SDS) se
une a las proteínas mediante la interacción entre los grupos sulfatos y las
cadenas laterales de aminoácidos cargadas positivamente, y entre las cadenas
alquílicas y las cadenas laterales. Para la fracción de araquinas, el agregado
de SDS produjo una disminución de la
Td y el DH. Para la fracción de
conaraquinas, los resultados obtenidos luego del agregado de SDS indicaron
desnaturalización y una estructura menos estable. El ditioteitrol (DTT) redujo
los enlaces disulfuro de las proteínas, causando desestabilización. DTT produjo
una disminución drástica del DH de conaraquinas. Para la
fracción de araquinas, el agregado de DTT causó una disminución de Td
(y por lo tanto una disminución de la estabilidad térmica) y del ancho a la
altura media de pico DT1/2) (al igual que para
conaraquinas), lo que indicaría una disminución en el número de enlaces
disulfuro. En este trabajo se pudieron determinar parámetros relacionados a la
desnaturalización térmica de proteínas de maní, como la Ea y el nivel crítico de agua. El agregado de
los desnaturalizantes permitió determinar la importancia de cada tipo de
interacción en el mantenimiento de la estructura nativa de las fracciones
proteicas predominantes en maní.
