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Las proteínas del suero de lácteo son de gran importancia como ingredientes en la industria alimenticia debido a sus propiedades funcionales. Las proteínas mayoritarias son alpha-latoalbumina (ALA) y beta-lactoglobulina. Estas proteínas tienen la capacidad de interactuar con polisacáridos con carga eléctrica (polielectrólitos) para formar complejos. Esta interacción tiene gran importancia en el rango de pH en el cual proteína y polielectrólito tienen cargas opuestas. El objetivo de este trabajo es estudiar la interacción entre alpha-lactoalbumina y una cadena de polielectrólito. La metodología utilizada consiste en un modelo de grano grueso para la proteína y el polielectrólito. Se modela el agua como solvente implícito con una constante dieléctrica. Se llevan a cabo simulaciones por el método de Monte Carlo. Se calcularon las cargas eléctricas de la proteína aislada y se encontró que el punto isoeléctrico está alrededor de 4.5 lo cual está de acuerdo con datos experimentales. Se analizó como influye la presencia del polielectrólito. Los resultados mostraron que debido al polielectrólito anionico la carga de la proteína se incremente aún más positivamente a pH menor al punto isoeléctrico. El incremento de la carga positiva favorece la interacción el PE. Se cuantifico la adsorción del PE en la superficie de la proteína con un criterio estructural el cual tienen en cuenta la formación de pares iónicos. Estos datos fueron comparados con datos experimentales que indican la formación de un complejo midiendo la turbidez de la solución como una función del pH.