Interacción entre B-Lactoglobulina y una cadena de polielectrolito débil: un estudio computacional

PATRICIA TORRES; BOERIS, VALERIA; EVELINA QUIROGA; ANTONIO JOSÉ RAMIREZ-PASTOR; CLAUDIO NARAMBUENA

San Rafael

Congreso; CLICAP 2018: Congreso Latinoamericano de Ingeniería y Ciencias Aplicadas; 2018

Facultad de Ciencias Aplicadas a la Industrian de la Universidad Nacional de Cuyo

La β-lactoglobulina (BLG) es la principal proteína del suero lácteo, se destaca por su elevado valor nutricional. Nuestro objetivo es purificar la BLG mediante métodos sencillos, rápidos y económicos para su aplicación a escala industrial. Se puede obtener concentrados de la BLG mediante la formación de un complejo con un polielectrolito (PE). Estos complejos en ciertas condiciones son insolubles y fácilmente separables. En el presente trabajo estudiamos a nivel molecular la interacción entre una molécula de BLG y una cadena de polielectrolito débil. La metodología utilizada consiste en un modelo de grano grueso con un número mínimo de parámetros que permiten representar la esencia fisicoquímica del proceso y simulación por el método de Monte Carlo. Se analiza la carga neta de la proteína aislada y el polielectrolito débil como una función del pH. Para el PE se modifican la distancia entre monómeros (l0) para ver el efecto sobre el equilibrio acido-base del mismo. Pudimos observar que a medida que aumentamos l0 (0.25nm, 0.50nm y 0.75 nm) el PE presenta mayor capacidad de interacción electrostática. La carga neta del PE débil se ve afectada por la interacción con la proteína lo que genera una mayor desprotonación a medida que el pH aumenta comparado a la carga del PE aislado. La adsorción de monómeros de PE en la superficie de la proteína fue medida teniendo en cuenta un parámetro de distancia. La formación de pares iónicos (monómero cargado y residuo cargado) en este caso es mucho menor a la cantidad total de monómeros que se encuentran sobre la superficie de la proteína. En el rango de pH 2,5 ? 4,5 se alcanza un máximo de condensación. Esto se debe a que el pKa del PE es 3.5 y el punto isoeléctrico de la proteína es 4.8, a medida que aumenta el pH la proteína comienza a deprotonarse mientras que el PE por encima de pH=3.5 comienza a protonarse. Los resultados de este estudio computacional están en un acuerdo excelente con los resultados experimentales llevados a cabo con suero lácteo y diferentes biopolímeros.