INQUISAL 20936
INSTITUTO DE QUIMICA DE SAN LUIS "DR. ROBERTO ANTONIO OLSINA"
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
OPTIMIZACIÓN POR CALIBRACIÓN MULTIVARIADA DE HIDROLISIS ACIDA POR MICROONDAS DE PROTEÍNAS, APLICADA A LA DETERMINACIÓN DE SELENOAMINOÁCIDOS EN MUESTRAS DE LECHE OVINA
Autor/es:
ESCUDERO, L; ROMINA LOPEZ; CERUTTI, SOLEDAD; PAUL HASUOKA
Lugar:
Río Cuarto
Reunión:
Congreso; 9° Congreso Argentino de Química Analítica; 2017
Institución organizadora:
Universidad Nacional de Río Cuarto
Resumen:
El Selenio es un elemento traza esencial en la dieta humana. Tiene un papel relevante en larespuesta inmunológica como agente antioxidante, retrasando la posibilidad de contraer cáncer. Elselenio forma parte de los conocidos Se-aminoácidos, constituyentes de Se-proteínas con funcionesenzimáticas. Para el análisis cuantitativo de dichos aminoácidos, se utiliza la cromatografía líquidade alta performance acoplado a espectrometría de masas (LC-ICP MS). Sin embargo previo análisisde los mismos, es necesaria la hidrólisis proteica. Durante este proceso, trabajar con condicionesmuy enérgicas, puede derivar en la oxidación los Se-aminoácidos. Por este motivo se adicionaDitiotreitol (DTT), un potente agente reductor que evita la oxidación de los mismos. Por otro lado,condiciones muy suaves, pueden conducir a una liberación no cuantitativa de los mismos. Acordea lo mencionado, es necesario establecer condiciones óptimas de hidrólisis de proteínas para elanálisis de Se-aminoácidos.
