Citotoxina bacteriana con capacidad de unión a albúmina sérica

BARNES, A. I.; PARAJE, M. G.; BECERRA, M. C; ALBESA, I

Córdoba

Congreso; CUBRA V; 1999

Federación de Bioquímicos de Córdoba, Colegio de Bioquímicos de Córdoba, Confederación Unificada Bioquímica de la República Argentina

Citotoxina bacteriana con capacidad de unión a albúmina sérica Barnes, A. I.; Paraje, M. G.; Becerra, M. C.; Albesa, I. Albúmina es una proteína sérica congran capacidad de unión a diversas macromoléculas circulantes además de ser transportadora de medicamentos. Las toxinas bacterianas por su parte tienen dominios hidrofóbicos que les permiten fijarse a otras macromoléculas y superficies celulares. Esta interaccion con las membranas lipídicas se establece mediante las regiones lipofilicas de la toxina, de modo que puede ser de interes conocer su afinidad por albumina y otras proteinas ricas en aminoacidos hidrofobicos. Materiales y metodos: se obtuvo la citotoxina de E.cloacae a partir de cultivos por precipitacion salina, filtracion molecular y cromatografia HPLC; las fracciones asi purificadas se incubaron con albumina serica y se separó  por Sephadex G-100 eluido con tampon de fosfato pH 7,2. Del mismo modo se investigó la union a hidrolizado de caseína, no sólo por ser la proteína por excelencia de la leche, sino tambien por ser parte de uno de los medios de cultivo mas utilizados en bacteriología, como es el tripticasa soja. Resultados: el pico cromatográfico obtenido presentó la actividad leucotóxica y hemolitic acaracteristica de la toxina en estudio y el calculo de su peso molecular indicó 79.000 dalton , igual a la suma del peso de la albumina (66.000) mas el de la toxina (13.200). Se observó también union de este hidrolizado de caseína , pero en mayor cantidad aun que con albumina. Conclusión: la liberacion de la toxina de la circulación genera efectos indeseables en las células sanguíneas, de modo que la union a albumina podria ser un factor regulador de la cantidad de toxina libre, aunque la fracción unida mantiene parcialmente su actividad leucotóxica y hemolítica.