Self-aggregation of human apolipoprotein A-I. Studies with pyrenyl-labeled cysteine mutants

TÁRRAGA WILSON; GONZALEZ MARINA CECILIA; FALOMIR LISANDRO; JUAN D. TOLEDO; GARDA, H. A.

Tucumán

Congreso; III Latin American Federation of Biophysical Societies (LAFeBS) | IX Ibero American Congress of Biophysics, XLV Reunión Anual de la Sociedad argentina de Biofísica (SAB); 2016

Sociedad argentina de Biofísica, entre otros.

Laapolipoproteína A-I (apo A-I) es la proteína mayoritaria de las lipoproteínasde alta densidad (HDL), a las que se le atribuyen propiedades antiaterogénicaspor su rol en el transporte del exceso de colesterol desde los tejidosperiféricos hacia el hígado para su catabolismo y excreción.En soluciónacuosa, apo A-I se autoagrega para formar dímeros y oligómeros de diferentetamaño, dependiendo de la concentración .El objetivodel presente estudio es obtener información sobre la auto-agregación de apo A-Ien solución, así como sobre su interacción con membranas, lo que es relevantepara comprender el mecanismo de la generación de HDL. Se usaron para ello 6mutantes de cisteína (K107C, K133C F104C, L137C, K226C and F225C)específicamente marcadas con pirenil-maleimida en cada posición corresponientea las caras hidrofílicas e hidrofóbicas de las hélices 4, 5 y 10, según sunomenclatura sobre las  rHDL.