Apolipoproteína A-I: Estructura y funciones

HORACIO A GARDA, M ALEJANDRA TRICERRI, JUAN D TOLEDO, BETINA CÓRSICO, MARINA C GONZALEZ Y EDUARDO D PRIETO

Cuadernos de la Academia Nacional de Ciencias de Buenos Aires

Academia Nacional de Ciencias de Buenos Aires

Año: 2005 p. 7 - 25

La apolipoproteína A-I (apoAI) tiene un rol clave y es responsable de funciones muy importantes en el “transporte reverso de colesterol” (RCT), un proceso de gran relevancia antiaterogénica que produce la remoción y eliminación del exceso de colesterol de los tejidos periféricos. Esta proteína de 28,1 kD (243 residuos) está formada casi exclusivamente por α-hélices anfipáticas y presenta una gran flexibilidad conformacional, lo que se supone de crucial importancia para que pueda interconvertirse entre los diferentes estados en que se encuentra durante su ciclo funcional (libre, unida a membranas o a una variedad de complejos lipoproteicos de diferente tamaño, composición y morfología). En este reporte se discuten los aspectos estructurales de esta proteína y sus complejos lipoproteicos en relación a su funcionalidad en el RCT. En particular, se describen los estudios realizados por nuestro grupo en relación a la estructura y función de un dominio central de apoAI que contiene dos hélices anfipáticas con una distribución particular de los residuos cargados. Los resultados de estos estudios indican que este dominio es responsable de anclar las HDL discoidales a membranas ricas en colesterol y facilitar el intercambio de este compuesto, así como también de desencadenar en células la movilización hacia la membrana plasmática de depósitos endógenos de colesterol, como aquel disponible para ser esterificado.