Participación de RHOA en el mecanismo de inhibición por luz de la actividad de la fosfolipasa D en los segmentos externos de los bastones retinianos

GABRIELA SALVADOR; NORMA GIUSTO

Bahía Blanca

Jornada; III Jornadas de Bioquímica y Biología Molecular de Lípidos y Lipoproteínas.; 2005

INIBIBB

Los segmentos externos de los bastones retinianos (ROS) son organelas especializadas donde se lleva a cabo el proceso de fototransduccción.  Además los ROS experimentan activos recambios de membrana y tráfico de proteínas.   Previamente demostramos que   la fosfolipasa D (PLD) de los ROS se  inhibía por luz. El objetivo de este trabajo fue investigar los mecanismos involucrados en la inhibición por luz de la PLD. Para ello realizamos experimentos con dos poblaciones de ROS obtenidas a partir de retinas adaptadas a la oscuridad (DROS) y de retinas adaptadas a la luz (LROS). La actividad de la PLD en DROS fue máxima, asimismo los niveles de la proteína G monomérica RhoA. A su vez en los DROS tratados con toxina C3 botulínica, la  actividad de la  PLD fue inhibida alcanzando los mismos valores que en LROS, mientras que en presencia de toxina pertussis la actividad de la enzima no mostró cambios significativos. Nuestros resultados nos permiten concluir que la asociación de RhoA en los segmentos externos es dependiente de la luz y que esta proteína G monomérica participa  en el mecanismo de inhibición por luz de la PLD de los ROS.     Subsidiado por Secretaría General de Ciencia y Tecnología UNS, ISN y CONICET.