Regulación por fosfolipasa A2 (PLA2) de la actividad de láctico deshidrogenasa (LDH) y de la incorporación de 2-deoxiglucosa en células de Sertoli

GÓMEZ GABRIELA; MERONI SILVINA BEATRIZ; RIERA MARÍA FERNANDA; SCHTEINGART HELENA F; PELLIZZARI ELIANA HERMINIA; CIGORRAGA SELVA BEATRIZ

Mar del Plata, Argentina

Congreso; XLV Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación Clínica.; 2000

Sociedad Argentina de Investigación Clínica

La FSH juega un papel fundamental en el crecimiento y diferenciación de las células de Sertoli. Se ha demostrado que luego de la unión de FSH a su receptor puede activarse la PLA2. El objetivo de este trabajo fue determinar si en el estímulo que FSH ejerce sobre la producción de lactato participa la activación de PLA2 y la metabolización del ácido araquidónico liberado por la vía de la ciclooxigenasa. Se analizaron diversos mecanismos moleculares que pueden estar involucrados en la producción de lactato: la capacidad de incorporar 2-deoxiglucosa (2-DOG), la actividad de LDH (LDH) y los niveles de ARNm para la subunidad A de LDH. Se utilizaron cultivos de células de Sertoli de ratas de 20 días de edad los cuales fueron estimulados con PLA2 (10UI/ml), FSH (200ng/ml) y/o inhibidores de PLA2 y ciclooxigenasa: Quinacrina (Q) e Indometacina (Indo) respectivamente. Los resultados obtenidos fueron: 2-DOG: Basal: 750±37a, FSH: 2025±55b, PLA2: 1207±131c, FSH+Q: 1402±89c, FSH+Indo:1245±86c dpm/mgDNA; LDH: Basal: 31.7±1.8a, FSH: 42.3±3.4b, PLA2: 40.9±2.7b, FSH+Q: 33.5±4a, FSH+Indo: 28.1±1.9a, mUI/mgDNA; media±DS, n=3, distintos superíndices indican diferencias estadísticamente significativas. Asimismo, FSH aumentó los niveles de ARNm de LDH-A y el tratamiento conjunto con Quinacrina disminuyó dichos niveles. Los resultados obtenidos sugieren que en células de Sertoli, FSH regula la producción de lactato a través de un aumento en: la incorporación de glucosa, la actividad de LDH y los niveles de ARNm de LDH-A. Dicha regulación estaría mediada, al menos en parte, por activación de PLA2 y metabolización del ácido araquidónico por la vía de la ciclooxigenasa.