ESTUDIO DE LA GLICOSILACIÓN DEL FLAGELO EN Ralstonia solanacearum Y SU ROL EN LA PATOGÉNESIS

LANDONI MALENA; VANDECAVEYE I. AGUSTINA; ORELLANO G. ELENA ; TONDO M. LAURA; COUTO S. ALICIA

Zavalla, Santa Fe

Congreso; El XIX Congreso y la XXXVII Reunión Anual de la Sociedad de Biología de Rosario; 2017

Sociedad de Biología de Rosario

La glicosilación de proteínas constituye un mecanismo de modificación post-traduccional común en bacterias, este proceso involucra la unión covalente de carbohidratos a residuos aminoacídicos específicos. Los glúcidos se encuentran generalmente unidos a proteínas de la superficie celular, tales como las subunidades de las S-layers, el flagelo y el pili tipo IV, las cuales juegan importantes roles en la interacción de bacterias patógenas con su organismo hospedador. La adición de carbohidratos a la flagelina, subunidad estructural del flagelo bacteriano, ha sido reportada en un gran número de bacterias Gram-negativas, siendo en muchos casos requerida para el ensamblado, la estabilidad y funcionalidad del filamento flagelar (motilidad). Estudios in silico orientados a identificar posibles genes involucrados en los mecanismos de glicosilación en Ralstonia solanacearum revelaron la presencia de dos marcos abiertos de lectura que codifican para proteínas hipotéticas con homología a glicosiltransferasas, RSp0387 y RSp0388, localizados en estrecha proximidad con los genes del aparato flagelar. Mediante análisis de secuencia se determinó que la proteína codificada por RSp0387 presenta homología con glicosiltransferasas de la familia 2 y que contiene además repeticiones de tetratricopeptidos (TPR); mientras que en la secuencia proteica codificada por RSp0388 se identificaron un dominio catalítico de glicosiltransferasas de tipo TcdA/TcdB, una región de unión a carbohidratos conteniendo un motivo DXD y un dominio metiltransferasa.