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Las enzimas triptofano 2,3 dioxigenasa (TDO) e Indol amino 2,3 dioxigenasa (IDO) son dos hemoproteínas que catalizan la conversión de L-Trp a N-formilquinureína. La estructura cristalina de la TDO fue obtenida en presencia del sustrato, en la cual se observa que se trata de una proteína tetramérica, donde el L-Trp se encuentraformando diversas interacciones con la matriz proteica. La IDO es una proteína monomerica se distingue de la TDO, entre otras cosas, por su capacidad de oxidar una gran cantidad de sustratos indólicos aparte del L-Trp.Hasta el momento se ha propuesto un mecanismo de reacción en el cual el primer paso consistiría en la abstracción del H+ indólico por parte de una base presente en el sitio activo. Basándose en la estructura de la TDO, se sugirió que la base encargada de abstraer el H+ seria la His55, ausente en la IDO. Por lo tanto, en IDO se propuso que el H+ seria transferido al O2 unido al grupo hemo. Sin embargo, se ha observado experimentalmente que mutar la His55 en TDO por un residuo incapaz de aceptar el H+ reduce la capacidad catalítica, pero no la elimina.En este trabajo utilizamos una combinación de técnicas de simulación computacional para el estudio de la dinámica, unión de sustrato y mecanismo de reacción para IDO y TDO. Combinando técnicas de docking flexible con simulaciones de dinámica molecular clásica, se estudió la estructura y la dinámica de los complejos de IDO y TDO con L y D-Trp.Por otra parte se realizó el estudio QM-MM de los primeros pasos de la reacción de dioxigenación en IDO y TDO. Los resultados obtenidos muestran que el mecanismo de reacción no comienza con una transferencia de H+ del Trp a la His55 o al O2. Alternativamente, se muestra que la reacción se inicia con un ataque directo del O2 al doble enlace C2=C3, dando origen a un grupo epóxido. Globalmente, los resultados obtenidos en este trabajo permiten comprender en mayor medida el mecanismo de acción de estas dos enzimas.