Estudio estructural y cinético de la enzima Riboflavina sintasa de Brucella abortus, un blanco terapéutico de gran flexibilidad intrínseca

SEBASTIÁN KLINKE; MARÍA I. SERER; HERNÁN R. BONOMI; FERNANDO A. GOLDBAUM

Buenos Aires

Otro; 1ra Convención de Estudiantes de Ingeniería Química (CEIQ); 2015

Asociación de Estudiantes Tecnológicos de Ingeniería Química de Buenos Aires (AETIQ BA)

En nuestro laboratorio estudiamos factores de virulencia en la bacteria patógena Brucella abortus, el microorganismo que produce la enfermedad brucelosis. En particular, estamos interesados en aquellas proteínas relacionadas con el metabolismo de flavinas (derivados de la vitamina B2). En esta charla se presentará la estructura cristalina de la enzima trímerica Riboflavina sintasa, la cual resolvimos con datos de difracción de rayos X colectados en estaciones sincrotrón, tanto en su forma libre como unida a ciertos ligandos de interés. Se pudo observar una marcada flexibilidad en la partícula, y se determinó que la unión de ligandos resulta clave para el ensamblado del único sitio activo presente en la enzima. El trabajo se complementó con estudios cinéticos. En la charla se mencionará además el reciente lanzamiento de la Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica PLABEM, financiada por el Ministerio de Ciencia.