Cristalografía de proteínas en la bacteria patógena Brucella abortus: colaboración entre el sincrotrón SOLEIL y el Instituto Leloir (comunicación oral)

SEBASTIÁN KLINKE; JIMENA RINALDI; MARÍA I. SERER; GABRIELA SYCZ; GASTÓN PARIS; FERNANDO A. GOLDBAUM

Bariloche

Workshop; Segundo Workshop de Usuarios Argentinos de Técnicas de Luz Sincrotrón; 2013

Asociación Física Argentina

En nuestro laboratorio estudiamos diversos factores de virulencia de la bacteria patógena Brucella abortus, el agente causal de la enfermedad brucelosis. Entre ellos, se destacan (i) la enzima riboflavina sintasa, la cual cataliza el último paso en la biosíntesis de riboflavina (vitamina B2), y (ii) el sistema de transducción de señales de dos componentes activado por luz azul formado por la histidina quinasa sensora LOV-HK y los reguladores de respuesta PhyR y CheY. Como parte de la caracterización de estos factores de virulencia, encaramos su estudio estructural por medio de cristalografía de rayos X. En esta charla se presentarán los aspectos técnicos más importantes en la determinación de las estructuras experimentales, como así también los resultados obtenidos recientemente. Se hará una descripción del equipamiento disponible en el Instituto Leloir y del acceso a la línea de cristalografía de proteínas PROXIMA-1 del sincrotrón SOLEIL, en formato "Block Allocation Group" (BAG), financiado por un acuerdo internacional del MINCyT. Por último, se presentará la Plataforma de Biología Estructural y Metabolómica "PLABEM" recientemente instalada en el Instituto con el apoyo de la ANPCyT para proveer acceso a la comunidad científica, tecnológica y productiva del país de los últimos adelantos de la biología estructural, poniendo a disposición de los mismos instrumental de alto costo y know-how.