Actividad inhibidora de extractos de Dalea pazensis sobre tirosinasa aislada de champiñón y de células de melanoma humano

MARÍA D. SANTI; MARIANA PERALTA; ABRISQUETA MARTA; OLIVARES CONCEPCIÓN; MENDOZA C.S.; JOSÉ L. CABRERA; GARCÍA-BORRÓN J.C; MARÍA G. ORTEGA

Rosario

Simposio; XI Simposio argentino, XIV Simposio Latinoamericano de Farmacobotánica, I Congreso Lationamericano de Plantas Medicinales; 2013

El estudio fitoquímico y de actividad biológica de especies argentinas del género Dalea desarrollado por nuestro grupo, aportó el descubrimiento de nuevos flavonoides prenilados con importante actividad como inhibidores de tirosinasa, antioxidantes, antimicrobianos, entre otras. Esto motivó el estudio de otras especies del género. Tirosinasa es una enzima oxidasa de función mixta, que cataliza dos reacciones en la biosíntesis de melanina: hidroxilación de L-Tirosina (actividad monofenolasa) y oxidación de L-Dopa a o-dopaquinona (actividad difenolasa). Ésta puede ser obtenida de distintas fuentes naturales y dependiendo su origen, manifestará comportamientos cinéticos diferentes respecto a las reacciones de biosíntesis de melanina. Tirosinasa de champiñón (TCh) presenta mayor actividad difenolasa y que la tirosinasa obtenida de línea celular tumoral HBL (THBL), que tiene mayor actividad monofenolasa; estas diferencias en la cinética de la actividad de ambos tipos de tirosinasa, es el resultado entre otros factores, de una afinidad diferencial sobre los sustratos, según la estructura química de los mismos. Compuestos inhibidores o estimuladores de la actividad, tienen importancia en enfermedades de hiperpigmentación o hipopigmentación, respectivamente. En trabajos previos, nuestro grupo evaluó la inhibición sobre la actividad monofenolasa de tirosinasa de champiñón, en distintos extractos obtenidos de raíces de Dalea pazensis Rusby, especie boliviana recolectada en Yotala, localidad cercana a la ciudad de Sucre, siendo el extracto bencénico (ExtB) el más activo (95,93 % de inhibición a 1µg/mL). Con el objeto de profundizar el estudio de actividad de ExtB, en el presente trabajo se determinó la inhibición de la actividad difenolasa de TCh y de THBL. ExtB mostró una actividad inhibidora de 55,6 % a 100 µg/mL para TCh y estimuladora para THBL, 38,2% y 0,3% a 10 y 100 µg/mL respectivamente. Si bien esta dualidad de acción observada para ExtB podría deberse a las diferencias en el comportamiento cinético que presenta la tirosinasa proveniente de línea celular tumoral (HBL) con respecto a la de champiñón, análisis cinéticos más profundos deberán ser realizados. Así, resulta de interés ampliar los estudios químicos iniciados sobre D. pazensis para determinar los responsables del efecto inhibitorio/promotor de la enzima tirosinasa en ExtB, como así también conocer su mecanismo de acción cinético.