Actividad anticolinesterasa de un alcaloide de Huperzia saururus

R.E. REARTES; M.G. VALLEJO; M.G. ORTEGA; J.L. CABRERA; A.M. AGNESE

Ciudad del Este

Jornada; XIV Jornadas de Jóvenes Investigadores de la AUGM; 2011

Universidad Nacional del Este - AUGM

En trabajos anteriores hemos demostrado que el extracto alcaloidal (EA) de Huperzia saururus (Lam.) Trevis. posee una importante actividad inhibitoria de la acetilcolinesterasa (AChE)1. Posteriormente, ensayamos dos alcaloides mayoritarios de esta especie, sauroína y sauroxina. Sauroína no resultó ser un inhibidor de la enzima, mientras que sauroxina exhibió una interesante actividad (CI50=10.6 µg/mL). Otros alcaloides minoritarios también han sido ensayados demostrando una inhibición moderada2. El presente trabajo tiene como objetivo identificar otros alcaloides responsables de la acción inhibitoria  del EA sobre AChE. En esta oportunidad, se evaluó el efecto de  6-OH-lycopodina, el tercer alcaloide mayoritario de H. saururus. 6-OH-lycopodina fue purificado como describimos previamente2 y la actividad inhibitoria sobre AChE fue evaluada utilizando un método colorimétrico descripto por Ellman3. Se ensayaron concentraciones entre 5 y 200 µg/mL. La CI50  fue calculada usando el programa Grafit 6.0. Los resultados obtenidos muestran que 6-OH-lycopodina es un inhibidor moderado de la AChE, con una CI50 = 64,56 µg/mL. Por lo tanto, sauroxina es el inhibidor más potente de los alcaloides de H. saururus ensayados hasta el momento. Mediante experimentos futuros de Relación Estructura-Actividad se estudiará cómo las diferencias entre los núcleos de estos alcaloides influyen sobre la actividad inhibitoria de AChE.