Efecto de la goma tara sobre las características estructurales de aislados proteicos nativos de soja

PALAZOLO, GONZALO G.; INGRASSIA, ROMINA; BEA, LUCAS L.; WAGNER, JORGE R.; RISSO, PATRICIA

Córdoba

Congreso; VI Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos Córdoba (CICYTAC 2016); 2016

Ministerio de Ciencia y Tecnología, Gobierno de la Provincia de Córdoba

El estudio de las interacciones en mezclas proteína/polisacárido puede contribuira la elaboración de productos con características reológicas y de texturaespeciales. Además, la limitada compatibilidad termodinámica entre ellos puedeser explotada para la construcción de micro/nanopartículas, controlando eltamaño de los agregados mediante la selección del polisacárido y lasconcentraciones relativas de ambos biopolímeros. El aislado proteico de soja(SPI) es la forma más purificada en que pueden obtenerse las proteínas de soja,presentando diversas propiedades tecnofuncionales. La goma tara (GT) es un galactomananoautóctono extraído de las semillas de la Caesalpiniaspinosa y puede ser un sustituto de gomas importadas (garrofín y guar). El objetivode este trabajo fue evaluar los posibles cambios estructurales de SPI debido ala presencia de diferentes concentraciones de GT. Las muestras de SPI seobtuvieron por precipitación isoeléctrica (pH 4,5) a partir de un extractoacuoso de harina desgrasada desolventizada de soja activa (Molinos Río de laPlata S. A., Argentina); posterior resuspensión a pH 8 y finalmenteliofilización. La GT fue de procedencia comercial (G&G S. A.). El contenidoproteico del SPI fue de (95±3)%, determinado por el Método de Bradford. Seprepararon dispersiones 0,1%P/P de SPI y mezclas SPI/GTen relaciones másicas SPI:GT 1:1, 1:2, 1:3, 1:4 y 1:5. Se obtuvieron espectrosde emisión de fluorescencia (espectrofluorómetro Aminco-Bowman Series 2) en elrango de 300-450 nm excitando a 291 nm. Por otro lado, se determinó el diámetromedio (Dm) y el potencial electrocinético (V) de las partículas utilizando unequipo de dispersión dinámica de la luz (Z-SIZER HORIBA SZ-100). Se observó que,para todas las concentraciones de GT ensayadas, existe una disminuciónsignificativa (p<0,05) de la intensidad de fluorescencia máxima y uncorrimiento de la longitud de onda del pico de emisión hacia la banda azul delespectro de emisión de fluorescencia intrínseca proteica. Este resultadoindicaría la inserción de los fluoróforos proteicos en un entorno máshidrofóbico en presencia de GT. Por otra parte, la adición de GT, aumentó el Dmde las partículas proteicas desde (11±3)nm a (26±6)nm,lo que sugiere la existencia de un proceso de agregación del SPI, inducido porel galactomanano. Además, no se observaron cambios significativos en elpotencial V delas partículas proteicas, obteniéndose para el mismo un valor de (-24±5)mV.Estos resultados estarían en concordancia con una microseparación de fases debidaa la limitada compatibilidad termodinámica entre ambos biopolímeros, con elconsiguiente aumento de la concentración local del SPI, lo que favorecería laagregación proteica. Dichos agregados serían de naturaleza hidrofóbica debido aque no se observó cambios en la carga superficial y al aumento del entornohidrofóbico de los fluoróforos proteicos. Este estudio preliminar es la basepara una futura aplicación de las mezclas SPI/GT en la obtención de gelesmixtos con determinadas características reológicas y de textura.