Interacción micelas de caseína bovina - goma guar

GALANTE, MICAELA; BOERIS, VALERIA; RISSO, PATRICIA

Casilda

Jornada; XIV Jornadas de Divulgación Técnico Científicas 2013 Facultad de Ciencias Veterinarias. Jornada Latinoamericana; 2013

Facultad de Ciencias Veterinarias, UNR

El estudio del efecto de la composición sobre el comportamiento micro y macroscópico de los alimentos es de gran importancia para el desarrollo de nuevos productos ya que las interacciones entre sus componentes determinan la consistencia y la estabilidad física de dichos productos. Los alimentos lácteos pertenecen a un importante sector de la industria alimenticia. En nuestra región, el estudio de las proteínas de la leche bovina es de suma importancia por hallarnos en una cuenca lechera. Las micelas de caseína (MC) son partículas coloidales formadas por los distintos tipos de caseínas (CN) (aS1, aS2, β y k), iones calcio y fosfato. La estabilidad de las MC en solución se debe a la repulsión electrostática que tiene lugar entre las cargas superficiales negativas de las MC, y a factores estéricos vinculados con la porción hidrofílica de las cadenas de k-caseína (k-CN) que sobresalen de la superficie micelar a modo de ?pelos?. Las propiedades funcionales de estas proteínas dependen de su interacción con otros componentes del sistema alimenticio. Estas interacciones suelen localizarse en la superficie o interfase de las MC1. La goma guar (GG) es un polisacárido muy usado en la industria alimenticia como espesante y estabilizante debido a su elevada viscosidad en soluciones acuosas. Es un galactomanano que se extrae de las semillas de Cyamopsis tetragonoloba, una planta de la familia de las leguminosas. Se utiliza principalmente para dar textura a los alimentos y se emplea como estabilizante de helados, espumas y en productos que deben someterse a tratamientos de esterilización a alta temperatura. No se conocen efectos adversos en su utilización como aditivo2. El objetivo de este trabajo fue estudiar la interacción entre MC bovina y GG. La solución de MC se preparó por reconstitución de leche en polvo descremada en cloruro de calcio 5 mM. La concentración proteica se midió por el método de Kuaye, basado en la modificación del espectro de la tirosina en un medio alcalino fuerte en la región ultravioleta cercana. Se realizaron espectros de fluorescencia (F) intrínseca de las MC en el rango 300  a 400 nm, excitando a 280 nm. Se estudió la extinción de la F utilizando acrilamida como extintor. Los datos se ajustaron según el modelo de esfera de acción (EA). La hidrofobicidad superficial relativa (S0) de las MC se determinó utilizando la sonda fluorescente 8-anilino-1-naftalénsulfonato3. Se estudió la cinética de coagulación de las MC por tratamiento con quimosina (Q). Se ensayaron concentraciones de GG ([GG]) en el rango 0 ? 0,3 % P/V. En todos los casos, las determinaciones se hicieron al menos por duplicado. Se encontró que la intensidad (I) de F intrínseca disminuyó a medida que se incrementó la concentración de GG en el medio, sin modificación de la posición de los picos de emisión. Esto estaría indicando que aumentan los procesos no radiantes de desexcitación de los principales responsables de la emisión de F, los triptófanos (Trp). Esto podría deberse a un aumento de la polaridad del medio en el que se encuentran al incrementarse la [GG]. En todos los espectros se observó un pico de alta I ubicado a 330 nm y un pico solapado de menor I a 353 nm. La relación entre la IF a 330 nm (relacionada con la emisión de F de los Trp en medio apolar) y la IF a 353 nm (relacionada con la emisión de F de los Trp en medio polar) disminuyó con el incremento de [GG]. Esto estaría indicando que el entorno de parte de los Trp de las MC cambia: se exponen en la superficie algunos de los Trp que estaban en el interior micelar apolar. De los gráficos de F0/F vs. [acrilamida], siendo F0 y F las IF en ausencia y presencia de acrilamida respectivamente, se determinó que la constante de extinción de la F se incrementó en presencia de GG y el radio de la EA disminuyó con el incremento de la [GG]. Esto estaría indicando que la presencia de GG facilita la interacción de la acrilamida con los Trp, probablemente más expuestos a la superficie. La presencia de GG disminuyó la S0 de las MC (p<0,01). Esto estaría indicando que la GG altera la estructura de las MC, disminuyendo las zonas hidrofóbicas expuestas a la superficie. Esto podría deberse a dos fenómenos opuestos: 1) exclusión de la GG de la superficie de las MC, favoreciendo de esta manera la hidratación preferencial de las mismas y su reordenamiento para exponer menos aminoácidos hidrofóbicos en la superficie o 2) interacción preferencial de la GG con las zonas hidrofóbicas de las MC expuestas en la superficie. La velocidad de coagulación, estimada por la pendiente inicial de la curva Absorbancia a 650 nm vs. tiempo, disminuyó en presencia de GG. Esto podría deberse a dos factores: 1) un incremento en la viscosidad del medio por la presencia de GG o 2) impedimento de la agregación de las MC por reducción de las zonas hidrofóbicas expuestas a la superficie. Por todo lo observado, se concluye que  la GG interacciona con zonas hidrofóbicas de las MC, cambiando de esta manera la polaridad del micro entorno de los Trp y dificultando la agregación de las MC luego de la acción de la Q.