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La quinasa de histidina DesK de Bacillus subtilis es un ejemplo paradigmático de un termosensor ligado a membrana diseñado para promover la fluidez de la misma cuando la temperatura desciende por debajo de 30°C. Una quimera mínima de esta proteína constituída por un único segmento de transmembrana de 31 residuos se ha mostrado1 que preserva la actividad termosensora en biomembranas y liposomas biomiméticos. En este trabajo se presentan simulaciones de Dinámica Molecular de esta quimera en bicapas de DMPC (Dipalmitoil-fosfatidilcolina) a 25 y 37°C con el objetivo de estudiar los mecanismos por los cuales dicha quimera sensa la temperatura y podría activar la función quinasa de la porción citoplasmática de la proteína. A 25°C la quimera se organiza en 2 segmentos con estructura secundaria tipo hélice alfa. Globalmente el péptido adopta una forma de L, con el eje de la porción de hélice N-terminal casi paralelo a la interface agua-lípido. A 37°C la estructura secundaria del péptido pierde en buena parte de su extensión su carácter de hélice volviéndose más desordenada. El análisis de las interacciones puente-H entre las cadenas laterales de la quimera, el agua y los grupos polares de DMPC dan como resultado que la porción N-terminal del péptido presenta más interacciones a 25°C que a 37°C. Del estudio de los perfiles de densidad atómica en función de la coordenada perpendicular a la bicapa se observa que el extremo C-terminal del péptido aparece más internalizado respecto de los fosfatos de DMPC a 25°C. La rigidez de la estructura asociada a la internalización de la región C-terminal podría relacionarse con datos experimentales que involucran esta porción en la transducción de la señal desde el extremo sensor hacia el dominio citoplasmático con actividad catalítica.