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La inmovilización de enzimas es presenta una serie de ventajas con respecto al uso de las enzimas libres, entre las cuales se encuentran: posibilidad de reutilización, biotransformación o biocatálisis continua, y aumento en la estabilidad. Este aumento en la estabilidad permite su uso en condiciones extremas de pH y temperatura. La selección de una estrategia de inmovilización debe basarse en la eficacia de la enzima inmovilizada, el porcentaje de inmovilización, el costo del proceso de inmovilización y en la toxicidad del mismo. Entre los numerosos enfoques para inmovilizar enzimas se encuentra la inmovilización covalente utilizando glutaraldehído como agente entrecruzador. Existe una creciente preocupación en cuanto a la toxicidad que éste posee, se han reportado casos de irritación de las vías respiratorias, piel, ojos, así como dolores de cabeza, nauseas, etc. Por otra parte, la mayoría de los agentes entrecruzantes se sintetizan utilizando métodos no favorables con el medio ambiente. Por lo que, existe una necesidad de identificar una alternativa no tóxica y verde para la inmovilización de enzimas a gran escala. En este trabajo se presenta un estudio comparativo entre dos agente entrecruzantes: glutaraldehído y genipina (entrecruzadornatural y no tóxico) para la inmovilización de una keratinasa. La genipina se obtiene por la hidrólisis enzimática de ungenipósido que se extrae de los frutos de Gardenia jasminoides y hasido utilizada con éxito para la reticulación de biomateriales para aplicaciones biomédicas.