Aportes para la degradación biológica de residuos sólido de curtiembre

CAVELLO, IVANA; GALARZA, BETINA; HOURS, ROQUE ALBERTO; CAVALITTO, SEBASTIÁN FERNANDO; CANTERA, CARLOS

LederPiel

MundiPress

Lugar: Valencia; Año: 2013 p. 39 - 45

2171-4827

El proceso de depilado conservador del pelo tiene como beneficio hacia el medio ambiente una disminución de la contaminación en el efluente líquido de ribera, pero como contraparte, durante este procedimiento se genera un nuevo residuo sólido llamado ?residuo pelo? que debe ser apropiadamente dispuesto. En un depilado conservador del pelo se produce aproximadamente el 10% de residuo pelo en estado húmedo (humedad 70-75%) respecto al peso de piel vacuna salada. En la República Argentina, más específicamente en la Cuenca hídrica Matanza- Riachuelo (Provincia de Buenos Aires) existen alrededor de 247 curtiembres que procesan cada una, más de mil pieles diariamente. Se estima que en el país se generan más de 100 toneladas diarias de este residuo, dando una idea de la magnitud del problema ambiental que se ha ido generando a lo largo de los años. Si bien no es considerado un residuo peligroso por la legislación argentina (Ley 24.051) el problema ambiental que provoca es debido al gran volumen con que se genera diariamente y su alta resistencia a la degradación. Dado que este residuo es de naturaleza proteica puede resultar interesante su utilización como materia prima para diferentes propósitos, dando como resultado una valorización del mismo. El residuo pelo presenta como mayor componente orgánico (95%) una proteína llamada queratina y en menor proporción proteínas no-queratina que son fácilmente extraídas con soluciones buffers . La queratina es la proteína más abundante presente en las células epiteliales de vertebrados y representa el mayor constituyente de la piel y sus apéndices: uñas, pelo, plumas y lana. Esta proteína filamentosa se encuentra empaquetada en forma de α-hélices y hojas-β- plegadas, unidas por puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas y puentes de hidrógeno que la estabilizan haciéndola insoluble en agua y resistente a la degradación por enzimas proteolíticas como la tripsina, la pepsina y papaína .  Existe en la naturaleza un grupo de proteasas que poseen la capacidad de degradar residuos queratínicos de manera más eficiente que otras proteasas y se las conoce con el nombre de queratinasas. Estas proteasas son producidas por varios microorganismos entre los cuales se encuentran hongos dermatofitos de género Microsporum y Trichophyton así como también producidas por bacterias del género Bacillus  y Streptomyces. En la actualidad existen escasos reportes relacionados a la caracterización de queratinasas producidas por hongos no dermatofitos.  La biotransformación fúngica del residuo pelo implica considerarlo, en lugar de un residuo, una materia prima (sustrato) sobre el que el hongo actúa dando lugar a un residuo orgánico modificado que puede ser utilizado como fuente proteica para preparados nutricionales y en la industria de los fertilizantes. Al mismo tiempo, se genera un extracto enzimático con actividad proteolítica de interés biotecnológico con un amplio campo de aplicación como la industria de los cosméticos, detergente, etc.  En este trabajo se presenta la caracterización bioquímica del extracto enzimático producido por Paecilomyces lilacinus (Thom) Samson LPS#876, una cepa fúngica aislada del suelo del bosque de La Plata, cuando crece en medio mineral mínimo en presencia de residuo pelo como única fuente de carbono y nitrógeno.