PURIFICACIÓN Y CARACTERIZACIÓN ESPECTROSCÓPICA DEL FOTORRECEPTOR BLUF46, PRESENTE EN EL PATÓGENO HUMANO ACINETOBACTER NOSOCOMIALIS

ALBA LOTO; INÉS ABATEDAGA; CLAUDIO D. BORSARELLI; MARIA ALEJANDRA MUSSI; LORENA VALLE

Santiago del Estero

Jornada; 6° Jornada de Jovenes Estudiantes y Jovenes Investigadores; 2017

Facultad de Agronomia y Agroindustria

El reciente progreso en el desarrollo de moléculas genéticamente modificadas ha permitido la utilización de las mismas como proteínas fluorescentes, biosensores y herramientas optogenéticas, convirtiendo a los fotorreceptores naturales en componentes básicos para ingeniería de proteínas y herramientas moleculares que proporcionan nuevas posibilidades para la visualización, detección y control de procesos inducidos por luz, con excepcional precisión espacial y temporal. En este contexto, este trabajo tiene como objetivo, el estudio de una flavoproteína con dominios BLUF (Blue Light sensors Using FAD) expresada y purificada heterólogamente en nuestro laboratorio, desde Acinetobacter nosocomialis, cuyo genoma indica la presencia de tres fotorreceptores putativos del tipo BLUF. Una vez purificada BLUF46, el estudio se focaliza en su capacidad de describir fotociclos ante estímulos luz azul-oscuridad (iluminación= 44320 nm) y el efecto de la temperatura sobre el comportamiento espectroscópico. Estos datos son comprados con los previamente encontrados en la proteína BLUF BlsA de Acinetobacter baumanii.Las propiedades encontradas contribuyen a una etapa posterior en las que se pretende utilizar esta proteína como plataforma de desarrollo de aplicaciones específicas.