Dinámica de solvatación de triptofano estudiada usando simulaciones de dinámica molecular y espectroscopía ultrarrápida.

M.A. MADRID; J. ECHAVE; O. BRAEM; A. CANNIZZO; A. TORTSCHANOFF; M. CHERGUI

Buenos Aires, Argentina

Congreso; AFA-SUF 2008; 2008

Asociación de Física Argentina - Sociedad Uruguaya de Física

El triptofano (Trp) es un aminoácido natural presente en la mayor parte de las proteínas. Su espectro de fluorescencia es muy sensible al entorno, por lo que se suele usar como sensor para estudiar distintos aspectos de la estructura y dinámica proteicas. Con el fin de estudiar la dinámica de relajación del entorno que sigue a laexcitación electrónica, hemos realizado medidas de la banda fluorescencia en función del tiempo, con una resolución de 150fs, para lo que un grupo de la EPFL en Suiza, desarrolló una nueva configuración experimental. Para interpretar los resultados, realizamos simulaciones de dinámica molecular (MD) en el estado electrónico fundamental y un estado excitado. Calculamos espectros teóricos que muestran un buen acuerdo con los resultados experimentales. Aquí presentamos los resultados experimentales y de las simulaciones MD para Trp en agua, el sistema de referencia para cualquier estudio posterior de la dinámica de relajación del entorno en proteínas.