Hidrólisis de lactosa con β-galactosidasa recombinante de Bifidobacterium bifidum

AMPARO BORRAJO; CLAUDIO VOGET; CELESTE PEDRAZZI; ALDANA BREA

Tucumán

Simposio; SAPROBIO2018; 2018

La hidrólisis enzimática de lactosa es una tecnología bien consolidada en la industria láctea. Recientememte se ha introducido al mercado una lactasa recombinante derivada de Bifidobacterium bifidum (LRBB) que presentaría ciertas ventajas respecto de las lactasas neutras de levadura (LNLs) comúnmente empleadas para la hidrólisis de leche. Hasta el momento no hay reportados estudios con la enzima recombinante. En este trabajo se realizó una caracterización parcial del producto LRBB y se comparó sus propiedades con una LNL comercial. Los resultados mostraron que LRBB no es afectada por la presencia de cationes que activan (Mn+2, Mg+2) o inhiben (Na+, Ca+2) las LNs, presenta actividad a temperaturas mayores de 45 ºC y pHs < de 5.5 (rangos en los cuales las LNs son prácticamente inactivas) e hidroliza leche a bajas temperaturas (7 ºC), propiedad también importante de las LNs, ya que permite aplicar la enzima en condiciones de refrigeración. Para evaluar la eficiencia de ambos productos para hidrolizar leche se utilizó un modelo empírico similar a la ecuación cinética de saturación, en el cual se relacionó la glucosa formada con el producto de la actividad estándar por el tiempo de reacción. La aplicación del modelo a la hidrólisis de leche a 7 ºC y 45 ºC demuestra que la velocidad de reacción es prácticamente constante hasta un 20-30% de hidrólisis y luego decae mas pronunciadamente en la reacción catalizada con la LNL. El análisis de proteínas mediante SDS-PAGE mostró una banda principal de 127 y 140 kDa para LNL y LRBB respectivamente.