INVESTIGADORES
PERUCHENA Nelida Maria
congresos y reuniones científicas
Título:
Microsolvatación de formamida. Un estudio en base al análisi topológico de la distribución de la densidad electrónica
Autor/es:
ANGELINA, EMILIO; VALLEJOS, MARGARITA; PERUCHENA, NELIDA
Lugar:
Mar del Plata Prov. Bs As. Argentina
Reunión:
Simposio; XVI SIMPOSIO NACIONAL DE INVESTIGACION EN QUIMICA ORGANICA; 2007
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Investigación en Química Orgánica, SAIQO
Resumen:
La formamida, NH2COH, con un enlace peptídico CO-NH, puede considerarse
como la unidad (mínima) representativa del esqueleto de una proteína y constituye un
prototipo adecuado para el estudio de microsolvatación. Esto se debe a que esta
molécula puede establecer con el agua los mismos enlaces de hidrógeno que el
esqueleto (backbone) de las proteínas. En proteínas, el enlace peptídico adopta
generalmente la conformación trans, sin embargo, estudios estadísticos sobre la base
de datos del Protein Data Bank muestran evidencia que las conformaciones cis en el
enlace peptídico no son tan escasas. Por su importancia en los procesos biológicos
un estudio basado en la densidad de carga electrónica en el marco de la Teoría del
Funcional de la Densidad de la microsolvatación de formamida pude ser de gran
utilidad para contribuir a la comprensión del complejo fenómeno de plegamiento de
péptidos y proteínas. En este trabajo se presenta un estudio de los complejos mono y
dihidratado de formamida (estructuras de hidratación) y de los enlaces de hidrógeno
que las estabilizan, en el marco de la Teoría del Funcional de la Densidad y de la
Teoría Cuántica de Átomos en Moléculas (QTAIM) a nivel DFT/B3LYP/6-31++G**.
El confórmero más estable del complejo formamida/H20, 1, adopta una
estructura de anillo planar estabilizado por un enlace de hidrógeno bifuncional (NHc...
O(H)-H...O=C) donde la molécula de agua actúa como ácido de Lewis
entregando un protón al oxígeno del grupo carbonilo y como un base de Lewis
(aceptor de protón) con el Hcis del grupo amino. En los dos confórmeros siguientes -
de mayor energía-, la molécula de agua forma enlaces de hidrógeno con el grupo
cabonilo, o con el grupo amino de la formamida. De esta forma, el segundo
confórmero más estable, 2, está estabilizado por un EH, O-H...O=C y una débil
interacción C-H...O. La forma menos estable, 3, se establece cuando la molécula de
agua forma un EH con el H anti del grupo amino. Estas dos últimos confórmeros
fueron recientemente observados experimentalmente por espectroscopía rotacional
(Espectroscopía de Microonda con Transformada de Fourier).
El aumento de la fortaleza del EH O(H)-H...O=C en el confórmero 1 versus el
confórmero 2 puede atribuirse al efecto cooperativo que se establece entre ambos
enlaces de hidrógeno intermoleculares que constituyen el enlace de hidrógeno
bifuncional (N-Hc...O(H)-H...O=C) en 1. Las propiedades topológicas locales y
atómicas promedio dan cuenta de una deslocalización de la densidad en todo el
complejo, produciendo una estabilización de los átomos del anillo.
Cuando se comparan los clusters mono y dihidratados de formamida, se
observa en este último una estructura cíclica (N-Hc...O(H)-H
.O(H)-H...O=C) donde
los EHs intermoleculares están mediados por un puente de moléculas de agua. Se
observa un aumento de la densidad electrónica en el punto crítico de enlace
correspondiente a los enlaces de hidrógeno y de la relación entre la densidad de
energía potencial sobre la densidad de energía cinética. Estos hechos son indicativos
de un fortalecimiento de las interacciones de EH en el cluster dihidratado. Los
resultados obtenidos pueden ayudar a entender las preferencias de unión de las
moléculas de agua en proteínas.