INVESTIGADORES
MUÑOZ Fernando Felipe
congresos y reuniones científicas
Título:
Purificación, caracterización y análisis de la capacidad coagulante de leche de una aspartil proteasa de Solanum elaeagnifolium (SeAP1)
Autor/es:
TORRES NÁGERA M.; MUÑOZ F.; DOMINGUEZ, E.; GUEVARA M.
Lugar:
Santa Fe
Reunión:
Simposio; 3º Simposio Argentino de Procesos Biotecnológicos SAProBio 2014; 2014
Institución organizadora:
Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas de la Universidad Nacional del Litoral
Resumen:
Las proteasas son enzimas que hidrolizan enlaces peptídicos y, desde el punto de vista de la industria, son el tipo más importante de proteínas comercializadas en el mundo. Los campos de aplicación son muy diversos, incluyendo la ciencia y tecnología de alimentos, industria farmacéutica y de fabricación de detergentes (Aehle, 2004). Las proteasas de origen vegetal son utilizadas en diversos procesos de la industria alimentaria, tales como: la producción de quesos artesanales (Silva y Malcata, 2000, 2004; Fernández Salguero y col., 2003; Rocha y col. 2006), el tiernizado de carnes (Gerelt y col., 2000; Wada y col. , 2002), la industria cervecera (Loeffler, 1986; López y Edens, 2005) y la producción de péptidos biológicamente activos a partir de hidrolizados de proteínas lácteas (Guadix y col., 2000; Egito y col., 2007; Hernández Ledesma y col., 2013). En respuesta a las crecientes demandas mundiales de queso y de superar los problemas éticos asociados con la obtención de la enzima de origen animal (quimosina, una aspartil proteasa), existe un gran interés en la obtención de nuevas proteasas como fuente de enzimas para la producción de quesos (Johnson y Lucey 2006). Durante varias décadas, los frutos de la especie vegetal Solanum elaeagnifolium (Se), comúnmente denominada ?trompillo?, han sido utilizados en México como fuentes de cuajo para la manufactura de queso asadero artesanal (Martínez, 1979; Nee 1993; Gutiérrez y col. 2009; Lopez- Días y col. 2010). El objetivo de este trabajo fue purificar, identificar y analizar aspartil proteasas presentes en frutos de Solanum elaeagnifolium capaces de coagular leche bovina para su posterior uso como biocatalizadores de origen vegetal, para la generación de productos completamente adaptados (específicamente quesos) en la industria láctea.