Caracterización Biofísica y Bioquímica de Proteín Disulfuros Isomerasas en la Vía Secretoria de Trypanosoma cruzi

MARÍA SOLEDAD TREFFINGER; LABRIOLA CARLOS A.; CARAMELO JULIO J.

Rosario

Congreso; LIX Reunión anual de la Sociedad Argentina de Investigaciones Bioquímicas; 2023

Sociedad Argentina de Investigaciones Bioquímicas

Aproximadamente un tercio de las proteínas eucariontes pertenecen a la vía secretoria. Son sintetizadas por ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico (RE) e ingresan al mismo y/o se integran a su membrana a través del traslocón SEC61. En el lumen de RE, las proteínas sufren diversas modificaciones co- y postraduccionales tales como la glicosilación y la formación de puentes disulfuro. Esta última modificación es llevada a cabo por enzimas denominadas proteín disulfuro isomerasa (PDIs). Los sistemas de PDIs de Trypanosoma cruzi no han sido estudiados hasta la fecha. Su genoma presenta al menos cuatro PDIs putativas en el RE. Nos propusimos realizar su caracterización biofísica y bioquímica mediante espectroscopía y ensayos in vivo. Se ha observado actividad de óxido-reductasa y chaperona en tres de ellas. Además, se investigó la interacción con la lectina/chaperona típica de T. cruzi, calreticulina (CRT). Esta lectina participa en el sistema de control de calidad de plegado de glicoproteínas. A partir de esta información, podemos proponer que T. cruzi posee un sistema mínimo de oxidación e isomerización de puentes disulfuro.