Aislamiento de una Hemorragina Básica del veneno de Bothrops alternatus del Nordeste Argentino

LEIVA, LAURA; ACOSTA, OFELIA; MARUÑAK, SILVANA; VALLEJOS, MARGARITA; ALEGRE, MERCEDES

Resistencia, Chaco, Argentina

Jornada; Reunión de Comunicaciones Científicas y Tecnológicas de la Universidad Nacional del Nordeste; 2002

Universidad Nacional del Nordeste

Las intoxicaciones por ofidios del género Bothrops se caraterizan por presentar mionecrosis local y alteraciones del sistema de coagulación. Este último es debido a la presencia, en la saliva del reptil, de enzimas con actividad tipo trombina, que consumen el fibrinógeno y vuelven incoagulable la sangre del accidentado. Además de enzimas con actividad trombínica, los venenos del género Bothrops contienen hemorraginas  y metaloproteinasas que actúan en el sitio de inoculación del veneno alterando las uniones endoteliales de los vasos, provocando el sangrado de la herida. Ambos componentes del veneno, enzima tipo trombina y hemorraginas, crean un tercer espacio en el sitio de inoculación caracterizado por un cuadro inflamatorio importante y gran colecta hemorrágica que pueden comprometer seriamente la vida del paciente. Es de interés aislar y caracterizar los componentes del veneno de serpientes que habitan la región nordeste de Argentina. En este trabajo se presenta el aisalmiento y caracterización parcial de una hemorragina del veneno de Bothrops alternatus (yarará grande ó víbora de la cruz). Los resultados obtenidos en este tipo de estudio permitirán evaluar el modo de acción de estas enzimas, a nivel local y sistémico, aportando un mayor conocimiento sobre la fisiopatología de este tipo de intoxicación, lo que ha de permitir la aplicación de un tratamiento adecuado para el accidentado.  La enzima aislada del veneno de Bothrops alternatus de la región Nordeste de Argentina, a través de las dos etapas de fraccionamiento es una proteasa básica, dada su propiedad de no fijarse a la DEAE-celulosa (intercambiador aniónico) y de fijarse a columa de SP-Sephadex (intercambiador catiónico). Presenta actividad hemorrágica y es probable que se trate de una metalo proteasa por haber sido inhibida, al menos parcialemente por un agente quelante como el EDTA. Este trabajo se continúa en la confirmación de la presencia de metales en el sitio activo, como en la caracterización molecular de la hemorragina.