IIBBA 05544
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES BIOQUIMICAS DE BUENOS AIRES
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Dimer Asymmetry and Light Activation Mechanism in Brucella Blue-Light Sensor Histidine Kinase
Autor/es:
JIMENA RINALDI
Lugar:
CABA
Reunión:
Seminario; Seminario; 2022
Institución organizadora:
Instituto Cesar Milstein
Resumen:
La capacidad de sensar las señales ambientales y responder aellas es esencial para todos los sistemas vivos. En las bacterias, este procesoestá mediado por sistemas de dos componentes. Dentro de los sistemas de doscomponentes las histidina quinasas sensoras se autofosforilan en respuesta aestímulos específicos, desencadenando una cascada de señalización río abajo. Apesar de la gran cantidad de estudios estructurales y bioquímicos disponiblesen la literatura, todavía se desconocen muchos aspectos importantes sobre laactivación alostérica de las histidina quinasas sensoras. Específicamente, nose comprende completamente a nivel molecular cómo se propaga la señal lumínicadesde el dominio sensor hacia el dominio efector. Es muy poca la informaciónque se tiene sobre la estructura completa de este tipo de moléculas. Ladescripción detallada de los cambios estructurales entre diferentes estados deseñalización en el mismo sistema es fundamental para dilucidar los mecanismosmoleculares de la activación. Nuestro laboratorio ha reportado recientemente la estructuracristalina del fotorreceptor de luz azul LOV histidina quinasa (LOV-HK), elcual está involucrado en la modulación de la virulencia en la bacteria patógenaBrucella abortus. A través delanálisis conjunto de estructuras cristalinas oscuras e iluminadas, hemosdescripto los cambios conformacionales que sufre este fotorreceptor. En esta charla, se expondrá el mecanismo deactivación dependiente de la luz propuesto de LOV-HK derivado de nuestros hallazgos.
