INVESTIGADORES
BRONDINO Carlos Dante
congresos y reuniones científicas
Título:
Caracterizacion por EPR de los centros redox de la enzima APSreductasa
Autor/es:
GUILLERMO I. BARRERA; ALBERTO C. RIZZI, ; CARLOS D. BRONDINO
Lugar:
Santa Fe
Reunión:
Workshop; 4to Workshop de Química Bioinorgánica, Aspectos estructurales y funcionales de sistemas bioinorgánicos estudiados mediante métodos espectroscópicos, de cálculo, y sistemas modelo; 2010
Resumen:
La enzima APS reductasa
(adenosine 5´-phosphosulfate, EC 1.8.99.2) es una enzima clave en el metabolismo
de bacterias reductoras de sulfato pertenecientes al género Desulfovibrio. Forma
parte de un complejo enzimático que utiliza al sulfato como aceptor final de
electrones en el proceso respiratorio. Esta enzima reduce al sulfato,
disponible bajo la forma de AdoPSO4 (forma activa del sulfato),
liberando sulfito y AMP al medio. Este
proceso permite incorporar al azufre en las vías metabólicas de estos
microorganismos. La proteína está compuesta por 2 subunidades con pesos
moleculares de 75 y 16 kDa. La
subunidad mayor contiene en su estructura una molécula de FAD unida en forma no
covalente y la subunidad menor posee 2 clusters del tipo [4Fe4S] involucrados
en la transferencia de electrones entre sustratos y productos.En este trabajo se muestra la caracterización por EPR de
los centros redox de la enzima APS reductasa. Se tomaron espectros para la
enzima nativa y en diferentes estados de oxidación en función de la
temperatura. Estos ensayos permiten diferenciar las diferentes especies
paramagnéticas que aparecen en los distintos estados redox y la presencia de
acoplamientos magnéticos entre centros. El análisis de los resultados permite
asignar las diferentes señales observadas con los distintos centros redox
presentes en la proteína.
