PREMIOS NOBEL
Nobel de Química: criomicroscopía electrónica
Tres científicos europeos recibieron el galardón por el desarrollo de este método que permite observar moléculas en 3D. Un investigador de CONICET explica la relevancia de esta tecnología.
La Academia Real de Ciencias de Suecia anunció que los investigadores Jacques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson son los ganadores de este año del Premio Nobel de Química por “desarrollar la microscopía crioelectrónica para la determinación de estructuras de alta resolución de biomoléculas en solución”, según el comunicado oficial de la Institución.
La criomicroscopía electrónica es una forma de microscopía electrónica en la que las muestras se estudian a temperaturas criogénicas, para evitar la generación de artefactos, tal como se denomina a las distorsiones causadas por los instrumentos de observación.
Francisco Barrantes, investigador superior del CONICET en el Instituto de Investigaciones Biomédicas (BIOMED, CONICET-UCA) explica la importancia de este avance tecnológico: “La criomicroscopía electrónica ha experimentado una verdadera revolución en los últimos años, y promete resolver la estructura de miles de proteínas cuya cristalización tridimensional ha sido imposible hasta el presente”.
De acuerdo a Barrantes, los avances en esta disciplina son producto de tres factores, “mejores y más poderosos microscopios electrónicos, mejores detectores y avances tremendos en el software de análisis de las imágenes, particularmente las de aquellas estructuras biológicas que no forman arreglos cristalinos.”
Estos avances tecnológicos tuvieron lugar gracias a los desarrollos complementarios introducidos por los tres ganadores. Frank trabajó sobre el procesamiento de las imágenes microscópicas, introduciendo métodos que las promediaban desde una forma borrosa e indefinida en 2D a estructuras nítidas e informativas en 3D. Por su parte, Dubochet desarrolló la técnica del “vitrificado”, enfriando los especímenes rápidamente, y permitiendo así que se solidificara el agua alrededor de la muestra biológica sin formar cristales, y el aporte de Henderson fue presentar la estructura de una molécula bacteriana con resolución atómica.
A comienzos de la década del ‘80, Barrantes trabajó en colaboración con Joachim Frank, con quien publicó cuatro artículos en revistas especializadas de prestigio internacional (Nature, PNAS, EMBO J.) y dos capítulos de libro. Una década más tarde, al volver a trabajar en el tema, mantuvo contacto con Richard Herderson. En este sentido, Barrantes manifestó su alegría por el reconocimiento recibido por sus colegas.
Por Cecilia Leone