Selección de un ligando de pseudobioafinidad por Resonancia Plasmática de Superficie para la purificación de lactoferricina bovina recombinante

FEDERICO JAVIER WOLMAN

CABA

Mesa redonda; CACTA- 1º Congreso Argentino de cromatografía y técnicas afines; 2013

Asociación química argentina

La lactoferricina bovina (Lfcin B) es un péptido catiónico de peso molecular 3124 Da que deriva de la fracción Phe17- Phe41 del extremo amino de la lactoferrina (Lf) bovina y constituye un potente antibacteriano. Exhibe mayor actividad específica que la lactoferricina humana, murina o caprina. Además, presenta actividad antifúngica, antiviral, insecticida,antiparasitaria, antitumoral y posee efecto sinérgico con varios medicamentos convencionales. La principal fuente de obtención de la Lfcin B es por hidrólisis con la enzima pepsina de la Lf bovina previamente purificada del suero de queso. Por otra parte, la expresión recombinante de Lfcin B en *Escherichia coli* o *Pichia methanolica* resulta tóxica para estos microorganismos. En este seminario, se presentarán los resultados del estudio de la expresión de Lfcin B y Lfcin B fusionada a glutatión?S-transferasa (Lfcin B-GST) en el sistema baculovirus/ células de insecto. Además se presentarán los resultados de afinidad de Lfcin B a 5 colorantes triazínicos utilizando Resonancia Plasmática de Superficie(*Biacore,GE) *con el fin de seleccionar alguno de ellos como posible ligando de aplicación para su purificación*.* A partir de los resultados obtenidos, sería posible escalar la expresión de Lfcin B utilizando larvas de lepidópteros y llevar a cabo la purificación mediante afinidad a colorantes triazínicos. El proceso propuesto tiene la ventaja de su bajo costo por sobre otras tecnologías en uso.