INVESTIGADORES
ROMANINI Diana
congresos y reuniones científicas
Título:
ESTUDIO ESPECTROSCOPIO Y TERMODINAMICO DE LA INTERACCION DE ANTIBIOTICOS POLIENICOS CON LA ALBUMINA SERICA
Autor/es:
ROMANINI, DIANA; AVALLE, GABRIELA; FARRUGIA, BEATRIZ; PICO, GUILLERMO
Lugar:
Bariloche
Reunión:
Congreso; XXV Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Biofisica; 1996
Institución organizadora:
Soc. Atgentina de Biofísica
Resumen:
Se estudió la unión de anfibióticos poliénicos (nistatina y anfotericina B) con la albúmina humana y bovina mediante espectroscopía de fluorescencia. Ambos antibióticos mostraron alta afinidad de unión por la proteína: para anfotericina la K medida fue de 5,8 107 M-1 para el sitio primario, el sitio secundario mostró ser de afinidad muy dependiente de la temperatura; la nistatina mostró un sólo tipo de unión con afinidad del orden 1,1 106 M-1. El proceso de cooperatividad fue temperatura dependiente con un coeficiente de  Hill de 1,6 a 20ºC y 2,7 a 50ºC. Con el aumento de la temperatura la unión de nistatina se vuelve cooperativa y a su vez se observó un importante aumento de la entropía de unión.             Ambos ligandos parecen unirse al denominado sitio II y a de los ácidos grasos en la albúmina. La curva de desnaturalización térmica F vs. Temperatura permitió analizar desde el punto de vista termodinámico el efecto de la temperatura sobre el entorno donde se encuentra el ligando, se hallo que la misma ajusta bien en un modelo de dos estados, con un Tm de 44,5 para la BSA y 48,4ºC  para la HSA. Este valor de Tm fue diferente al obtenido midiendo la fluorescencia nativa de albúmina , sugiriendo que se está detectando un cambio conformacional en el sitio de unión. Los resultados sugieren que la nistatina es útil como prueba óptica para detectar cambios conformacionales locales en proteínas.