Estudios estructurales de la interacción entre el receptor de células T, moléculas del complejo mayor de histocompatibilidad y superantígenos.

ANDREA S. LLERA, MAURICIO C. DE MARZI, MARISA M. FERNÁNDEZ, MIRTA E. GRIMALDI, ROY A. MARIUZZA Y EMILIO L. MALCHIODI.

Inmunopatología Molecular: Nuevas Fronteras de la Medicina

Editorial Medica Panamericana

Lugar: Buenos Aires; Año: 2004; p. 17 - 30

Excitantes hallazgos en los últimos años han permitido dilucidar las bases estructurales del reconocimiento inmune celular. Se han determinado las estructuras cristalinas de formas truncadas y enteras de receptores para antígenos de los linfocitos T (TCR) tanto en sus formas libres como formando complejos con péptido-CMH o con superantígenos (SAgs). Hasta el presente se han cristalizado cuatro complejos de TCR con moléculas de clase I y dos con clase II. Los seis complejos muestran un modo de unión desde diagonal a ortogonal (independientemente de la especificidad o especie de origen) en el cual el dominio Vα del TCR está sobre la hélice α2 del CMHI o la α del CMHII y el dominio Vβ está sobre la hélice α1 del CMHI o la β del CMHII. Por otra parte, los recientes avances en la estructura tridimensional de los SAgs bacterianos y sus complejos con CMH y TCR, proveen una base para el entendimiento de la activación de los LT realizada por estos potentes mitógenos.  Estos estudios han abierto la vía para el diseño de variantes de SAgs con propiedades de unión a CMH y TCR alteradas, con el objeto de utilizarlos como agentes para combatir tumores o como vacunas.