Rol de los aditivos glutaraldehído y 3-aminopropiltrietoxisilano en la performance de biocatalizadores magnetita/quitosano/CALB.

PAULA NICOLÁS; VERÓNICA LASSALLE; MARÍA LUJÁN FERREIRA

Congreso; XIX Congreso Argentino de Catálisis VIII Congreso de Catálisis del Mercosur; 2015

Se ensayó la inmovilización covalente de Candida Antarctica lipasa B sobre nanosoportes de magnetita-quitosano usando 3-aminopropyl-trietoxisilano (APTS) y/o glutaraldehído (GLUT) como entrecruzantes. El propósito de este trabajo fue elucidar el rol que estos entrecruzantes/funcionalizantes comunes cumplen en la eficiencia de los catalizadores preparados para la esterificación de ácido oleico sin solvente.Para ello, se prepararon una serie de biocatalizadores funcionalizados con GLUT en presencia o ausencia de APTS, usando diferentes concentraciones. El impacto de la cantidad de enzima inicial se exploró también. Asimismo, se realizó una comparación con la adsorción simple sobre copos de quitosano. La inmovilización covalente sobre el quitosano magnético llevó a mayores conversiones que la adsorción simple para iguales cantidades iniciales de CALB. La inclusión de APTS como espaciador disminuyó la conversión, pero tuvo un rol beneficioso en la retención de actividad durante el tiempo de almacenamiento cuando la relación enzima-soporte era baja. Se proponen mecanismos que justifican estos resultados.